Chymotrypsin দ্বিতীয় প্রচুর পরিপাক প্রোটিন ক্ষুদ্রান্ত্র মধ্যে অগ্ন্যাশয় দ্বারা নিঃসৃত হয়। এটি সেরিন প্রোটেসের পরিবারের সাথে সম্পর্কিত একটি এনজাইম এবং এটি বড় প্রোটিনে উপস্থিত টাইরোসিন, ফেনিল্যালানাইন, ট্রিপটোফেন, মেথিয়োনিন এবং লিউসিনের মতো অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে পেপটাইড বন্ডগুলির হাইড্রোলাইসিসে বিশেষীকরণ করে।
"কিমোট্রিপসিন" নামটি আসলে একদল এনজাইমকে একত্রিত করে যা অগ্ন্যাশয় দ্বারা উত্পাদিত হয় এবং প্রাণীদের মধ্যে প্রোটিনের অন্ত্রের হজমে সক্রিয়ভাবে অংশগ্রহণ করে। এই এনজাইমটি গ্যাস্ট্রিকের বিষয়বস্তু বা "ছাইম" এর উপর রেনিনের মতো ক্রিয়া থেকে শব্দটি এসেছে।
কিমোট্রিপসিন কাঠামো (উত্স: ব্যবহারকারী: উইকিমিডিয়া কমন্সের মাধ্যমে মাত্তেজেঞ্জেন)
যদিও প্রাণী রাজ্যে তাদের বিতরণ ঠিক কতটা বিস্তৃত তা জানা যায়নি, তবে এটি বিবেচনা করা হয় যে এই এনজাইমগুলি কমপক্ষে সমস্ত কর্ডেটে উপস্থিত রয়েছে এবং আর্থ্রোপডের মতো "আরও আদিম ফাইলা" তে তাদের উপস্থিতির খবর রয়েছে। এবং সংঘবদ্ধদের।
যে প্রাণীদের অগ্ন্যাশয় রয়েছে তাদের মধ্যে এই অঙ্গটি হ'ল চিমোট্রাইপসিন উত্পাদনের মূল সাইট, পাশাপাশি অন্যান্য প্রোটেস, এনজাইম ইনহিবিটার এবং পূর্ববর্তী বা জাইমোজেন।
চিমোত্রাইপসিনগুলি সর্বাধিক অধ্যয়নকৃত এবং সেরা বৈশিষ্ট্যযুক্ত এনজাইম, কেবল তাদের জৈব সংশ্লেষণের সাথেই নয়, জাইমোজেন থেকে তাদের সক্রিয়করণ, তাদের এনজাইমেটিক বৈশিষ্ট্য, তাদের বাধা, তাদের গতিশক্তি এবং অনুঘটক বৈশিষ্ট্য এবং তাদের সাধারণ কাঠামো পর্যন্ত রয়েছে।
বৈশিষ্ট্য এবং গঠন
চিমোত্রাইপসিনগুলি এন্ডোপ্টিপেসিস, অর্থাৎ এগুলি এমন প্রোটেস যা অন্য প্রোটিনের "অভ্যন্তরীণ" পজিশনে অ্যামিনো অ্যাসিডের পেপটাইড বন্ডকে হাইড্রোলাইজ করে; যদিও এটিও দেখানো হয়েছে যে তারা অষ্টার, অ্যামাইডস এবং অ্যারিলামাইডগুলিকে হাইড্রোলাইজ করতে পারে যদিও কম নির্বাচনের সাথে।
এদের গড় আণবিক ওজন প্রায় 25 কেডিএ (245 অ্যামিনো অ্যাসিড) থাকে এবং এটি কিমোট্রিপসিনোজেনস নামে পরিচিত পূর্ববর্তী থেকে উত্পাদিত হয়।
গোঁড়া প্রাণীগুলির অগ্ন্যাশয় থেকে, 2 প্রকারের চিমোট্রাইপসিনোজেনকে শুদ্ধ করা হয়েছে, এ এবং বি, কর্কিন মডেলটিতে তৃতীয় চিমোত্রাইপসিনোজেন বর্ণিত ছিল, কিমোট্রিপসিনোজেন সি। এই তিনটি জাইমোজেনের প্রতিটি চিমোপ্রাইপিনস এ, বি তৈরির জন্য দায়ী is এবং সি যথাক্রমে।
চিমোত্রাইপসিন এ তিনটি পলিপপটিড চেইন দ্বারা গঠিত যা সিস্টিনের অবশিষ্টাংশের মধ্যে ব্রিজ বা ডাইসালফাইড বন্ধনের মাধ্যমে পরস্পরের সাথে covalently যুক্ত থাকে। তবে, এটি উল্লেখ করা জরুরী যে অনেক লেখক এটিকে মনোমরিক ম্যানুফাইটি (একটি একক সাবুনিট দ্বারা গঠিত) বলে মনে করেন।
এই চেইনগুলি এমন একটি কাঠামো রচনা করে যা উপবৃত্তাকার আকার ধারণ করে, যার মধ্যে ইলেক্ট্রোম্যাগনেটিক চার্জ রয়েছে এমন গোষ্ঠীগুলি পৃষ্ঠের দিকে অবস্থিত (অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যতীত যে অনুঘটকীয় কার্যক্রমে অংশগ্রহণ করে)।
চিমোত্রাইপসিনগুলি সাধারণত অম্লীয় পিএইচ-তে অত্যন্ত সক্রিয় থাকে, যদিও পোকামাকড় এবং অন্যান্য অ-মেরুদণ্ডী প্রাণী থেকে বর্ণনা ও শুদ্ধ করা হয়েছে তারা পিএইচ 8-11-এ স্থিতিশীল এবং নিম্ন পিএইচ-তে অত্যন্ত অস্থির।
কিমোট্রিপসিন ফাংশন
এক্সোক্রাইন অগ্ন্যাশয় যখন হরমোন দ্বারা বা বৈদ্যুতিক আবেগ দ্বারা উদ্দীপিত হয়, তখন এই অঙ্গটি চিমোত্রাইপসিনোজেন সমৃদ্ধ সিক্রেটরি গ্রানুলগুলি প্রকাশ করে, যা একবার এটি ক্ষুদ্রান্ত্রে পৌঁছায়, পরে অন্য 15 টি এবং 16 এর মধ্যে প্রোটেস কেটে কেটে যায় " একটি সম্পূর্ণ সক্রিয় প্রোটিন উত্পাদন করতে স্ব-প্রক্রিয়াজাতকরণ "”
সম্ভবত এই এনজাইমের মূল কাজটি হ'ল খাদ্য সাথে গ্রাহিত প্রোটিনের হজম বা অবনতির জন্য গ্যাস্ট্রোইনটেস্টাইনাল সিস্টেমে নির্গত অন্যান্য প্রোটিনগুলির সাথে একযোগে কাজ করা।
প্রোটিনোলাইসিসের পণ্যগুলি পরবর্তীতে অ্যামিনো অ্যাসিডের বিপাকীয়করণের মাধ্যমে কার্বন এবং শক্তির উত্স হিসাবে কাজ করে বা নতুন সেলুলার প্রোটিন গঠনের জন্য সরাসরি "পুনর্ব্যবহারযোগ্য" হতে পারে যা শারীরবৃত্তীয় স্তরে একাধিক এবং বিবিধ কার্য সম্পাদন করবে।
কর্ম প্রক্রিয়া
কিমোট্রিপসিনগুলি সক্রিয় হওয়ার পরে কেবল তাদের ক্রিয়াকলাপ ব্যবহার করে, যেহেতু এগুলি কেমোট্রিপসিনোজেনস নামে পরিচিত "পূর্ববর্তী" রূপগুলি (জাইমোজেনস) হিসাবে উত্পাদিত হয়।
কিমোট্রিপসিন বিক্রিয়া প্রক্রিয়া (উত্স: উইকিমিডিয়া কমন্সের মাধ্যমে Hbf878)
প্রশিক্ষণ
কিমোট্রিপসিন জাইমোজেনগুলি অগ্ন্যাশয়ের অ্যাকনার কোষ দ্বারা সংশ্লেষিত হয়, এর পরে তারা এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলাম থেকে গলগি কমপ্লেক্সে স্থানান্তরিত হয়, যেখানে এগুলি ঝিল্লি কমপ্লেক্স বা গোপনীয় গ্রানুলের মধ্যে প্যাকেজ করা হয়।
এই গ্রানুলগুলি আকিনীর শেষ প্রান্তে জমে এবং হরমোনীয় উদ্দীপনা বা স্নায়ু প্রবণতার প্রতিক্রিয়া হিসাবে প্রকাশিত হয়।
অ্যাক্টিভেশন
অ্যাক্টিভেশন অবস্থার উপর নির্ভর করে বিভিন্ন ধরণের চিমোপ্রাইপসিন পাওয়া যায়, তবে এগুলির মধ্যে জাইমোজেন, কিমোট্রিপসিনোজেন, এনজাইম ট্রাইপসিন দ্বারা অনুঘটকিত একটি প্রক্রিয়াতে একটি পেপটাইড বন্ডের প্রোটোলাইটিক "ক্লাভেজ" জড়িত।
অ্যাক্টিভেশন প্রতিক্রিয়া প্রাথমিকভাবে চিমোট্রাইপসিনোজেনের এমিনো অ্যাসিড 15 এবং 16 এর মধ্যে পেপটাইড বন্ধনের বিচূর্ণতা নিয়ে গঠিত, যার সাহায্যে self-কিমোট্রিপসিন গঠিত হয়, "স্ব-প্রক্রিয়াকরণ" করতে সক্ষম এবং অটোকেটালাইসিস দ্বারা অ্যাক্টিভেশন সম্পন্ন করে।
পরবর্তী এনজাইমের ক্রিয়াটি ডিসফ্লাইড বন্ডগুলির সাথে যুক্ত পরবর্তী পেপটাইডগুলির গঠনের প্রচার করে এবং এগুলি চেন এ হিসাবে পরিচিত হয় (এন-টার্মিনাল অঞ্চল এবং অবশিষ্টাংশ 1-14), চেইন বি (16 থেকে 146 অবশেষ) এবং সি চেইন (সি-টার্মিনাল অঞ্চল, অবশিষ্টাংশ 149 দিয়ে শুরু)।
14-15 এবং 147-148 (দুটি ডিপ্টিপাইডস) এর অবশিষ্টাংশের সাথে সম্পর্কিত অংশগুলিতে অনুঘটকীয় কার্য থাকে না এবং মূল কাঠামো থেকে আলাদা হয়।
অনুঘটক কার্যকলাপ
চিমোত্রাইপসিন পেপটাইড বন্ডকে হাইড্রোলাইজিংয়ের জন্য দায়ী, মূলত অ্যামিনো অ্যাসিডের কার্বোক্সেলিক অংশের উপর অ্যারোমেটিক পার্শ্ব গ্রুপ রয়েছে, অর্থাৎ টাইরোসিন, ট্রাইপোফেন এবং ফিনিল্লানাইন জাতীয় অ্যামিনো অ্যাসিড আক্রমণ করে।
এই ধরণের এনজাইমের সক্রিয় সাইটের (গ্লাই-অ্যাস্প-সার্-গ্লাই-গ্লু-আলা-ভাল) মধ্যে থাকা একটি সেরিন (Ser 195) সম্ভবত এটির কাজকর্মের জন্য সবচেয়ে প্রয়োজনীয় অবশিষ্টাংশ। প্রতিক্রিয়া প্রক্রিয়াটি নিম্নরূপ:
- চিমোত্রাইপসিন প্রথমে একটি "সাবস্ট্রেট-মুক্ত" ফর্মের মধ্যে রয়েছে, যেখানে অনুঘটক "ত্রয়ী" একটি অ্যাস্পারেটের অবশিষ্টাংশ (১০২) এর পার্শ্ব কারবক্সিল গ্রুপ নিয়ে গঠিত, হিস্টিডিন অবশিষ্টাংশের (৫ 57) ইমিডাজোল রিং এবং সাইডিনের হাইড্রোক্সিল গ্রুপ (195)।
- স্তরটি এনজাইমের সাথে মিলিত হয় এবং এটির সাথে একটি সাধারণ রিভার্সিবল এনজাইম-সাবস্ট্রেট কমপ্লেক্স তৈরি করে (মাইকেলিয়ান মডেল অনুসারে), যেখানে অনুঘটক "ট্রায়াড" সেরিনের অবশিষ্টাংশের হাইড্রোক্সেল গ্রুপকে সক্রিয় করে নিউক্লিওফিলিক আক্রমণকে সহায়তা করে।
- প্রতিক্রিয়া ব্যবস্থার মূল পয়েন্টটি একটি আংশিক বন্ধন গঠনে গঠিত, যার ফলে হাইড্রোক্সিল গ্রুপের মেরুকরণ হয়, যা প্রতিক্রিয়া ত্বরান্বিত করার জন্য পর্যাপ্ত।
- নিউক্লিওফিলিক আক্রমণের পরে, কারবক্সিল গ্রুপটি একটি টেট্রহেড্রাল অক্সিয়ানিয়ন অন্তর্বর্তী হয়ে ওঠে, যা গ্লির 193 এবং সার্ 195 এর অবশিষ্টাংশের এন এবং এইচ গ্রুপ দ্বারা গঠিত দুটি হাইড্রোজেন বন্ধন দ্বারা স্থিতিশীল হয়।
- অক্সিয়ানিয়ন স্বতঃস্ফূর্তভাবে "পুনঃব্যবস্থাপনা" তৈরি করে এবং একটি এনজাইম ইন্টারমিডিয়েট গঠন করে যেখানে একটি এসাইল গ্রুপ (অ্যাকায়লেটযুক্ত এনজাইম) যুক্ত করা হয়েছে।
- সক্রিয় সাইটে জলের অণু প্রবেশের সাথে প্রতিক্রিয়া অব্যাহত থাকে, এমন এক অণু যা নিউক্লিওফিলিক আক্রমণকে উত্সাহ দেয় যা হাইড্রোজেন বন্ধন দ্বারা স্থিতিশীল দ্বিতীয় টেটারহেড্রাল ইন্টারমিডিয়েট গঠনের ফলস্বরূপ।
- প্রতিক্রিয়াটি শেষ হয় যখন এই দ্বিতীয় মধ্যবর্তী আবার পুনরায় ব্যবস্থা করে এবং আবার এনজাইম-সাবস্ট্রেট মাইকেলিয়ান কমপ্লেক্স গঠন করে, যেখানে এনজাইমের সক্রিয় সাইটটি কারবক্সাইল গ্রুপ ধারণ করে এমন পণ্য দ্বারা দখল করা হয়।
তথ্যসূত্র
- আপেল, ডাব্লু। (1986)। কিমোট্রিপসিন: আণবিক এবং অনুঘটক বৈশিষ্ট্য। ক্লিনিকাল বায়োকেমিস্ট্রি, 19 (6), 317-322।
- বেন্ডার, এমএল, কিলহিফার, জেভি, এবং কোহেন, এস (1973)। চিমোত্রাইপসিন। বায়োকেমিস্ট্রি সিআরসি সমালোচনা পর্যালোচনা, 1 (2), 149-199।
- ব্লো, ডিএম (1971) চিমোত্রাইপসিনের কাঠামো। এনজাইমগুলিতে (খণ্ড 3, পৃষ্ঠা 185-212)। একাডেমিক প্রেস।
- ব্লো, ডিএম (1976)। কিমোট্রিপসিনের গঠন এবং প্রক্রিয়া। রাসায়নিক গবেষণা অ্যাকাউন্ট, 9 (4), 145-152।
- নেলসন, ডিএল, লেহনঞ্জার, এএল, এবং কক্স, এমএম (২০০৮)। জৈব রসায়নের লেহনঙ্গার নীতিগুলি principles ম্যাকমিলান।
- পোলগার, এল। (2013) সেরিন এবং থেরোনিন পেপটাইডেসগুলির অনুঘটক প্রক্রিয়া। প্রোটিওলাইটিক এনজাইমগুলির হ্যান্ডবুকে (পৃষ্ঠা 2524-2534)। এলসেভিয়ার লি।
- ওয়েস্টহিমার, এফএইচ (1957)। চিমোট্রিপসিনের ক্রিয়া প্রক্রিয়াটির জন্য হাইপোথিসিস। আমেরিকা যুক্তরাষ্ট্রের জাতীয় বিজ্ঞান একাডেমির কার্যক্রম, 43 (11), 969।