টাইটিন শব্দটি হ'ল একজোড়া দৈত্য পলিপেপটাইড চেইনের বিবরণ দিতে ব্যবহৃত হয় যা কঙ্কাল এবং কার্ডিয়াক পেশীগুলির বিস্তৃত পরিসরের সরোমরে তৃতীয় বৃহত্তম প্রোটিন তৈরি করে।
অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের সংখ্যার দিক থেকে এবং তাই আণবিক ওজনের ক্ষেত্রে টাইটিন অন্যতম পরিচিত প্রোটিন। এই প্রোটিনটি কানেক্টিন হিসাবেও পরিচিত এবং এটি উভয় মেরুদিশক এবং invertebrates উপস্থিত থাকে।
টাইটিনা কাঠামো (উত্স: জওহর স্বামীনাথন এবং উইকিমিডিয়া কমন্সের মাধ্যমে ইউরোপীয় বায়োইনফরম্যাটিক্স ইনস্টিটিউটে এমএসডি স্টাফ)
এটি এই নামটি দিয়ে সংযুক্ত হয়েছিল (1977 এ প্রথম সংযুক্ত) এবং 1979 সালে এটি অস্বচ্ছল পরিস্থিতিতে (সোডিয়াম ডডিসিল সালফেট সহ) পলিয়েক্রাইম্লাইড জেলগুলিতে একটি ইলেক্ট্রোফোরসিস জেলের উপরের অংশে ডাবল ব্যান্ড হিসাবে সংজ্ঞায়িত হয়েছিল। 1989 সালে এর অবস্থানটি ইমিউনোলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপি দ্বারা প্রতিষ্ঠিত হয়েছিল।
একসাথে আরও একটি বৃহত প্রোটিন, নেবুলিন, টাইটিন হ'ল পেশী কোষ সাইটোস্কেলিটনের ইলাস্টিক নেটওয়ার্কের অন্যতম প্রধান উপাদান যা সরারমের মধ্যে ঘন ফিলামেন্টস (মায়োসিন) এবং পাতলা ফিলামেন্টস (অ্যাক্টিন) এর সাথে একত্রে থাকে; এত বেশি যে এটি পেশী তন্তুগুলির তৃতীয় ফিলামেন্ট সিস্টেম হিসাবে পরিচিত।
পুরু এবং পাতলা ফিলামেন্টগুলি সক্রিয় শক্তির প্রজন্মের জন্য দায়ী, যখন টাইটিন ফিলামেন্টগুলি সরোক্রেসের সান্দ্রতা নির্ধারণ করে।
একজন সরোক্রেমর হ'ল মায়োফিব্রিলস (পেশী আঁশ) এর পুনরাবৃত্তি ইউনিট। এটি দৈর্ঘ্য প্রায় 2 µm এবং এটি "ফলক" বা জেড লাইন নামক লাইন দ্বারা সীমিত করা হয়, যা প্রতিটি মওফিব্রিলকে সংজ্ঞায়িত আকারের টানা টুকরো টুকরো করে দেয়।
টাইটিনের অণুগুলি অত্যন্ত দীর্ঘ, নমনীয়, পাতলা এবং এক্সটেনসিবল ফিলামেন্টাস স্ট্র্যান্ডে একত্রিত হয়। টাইটিন কঙ্কালের পেশীগুলির স্থিতিস্থাপকতার জন্য দায়ী এবং বিশ্বাস করা হয় যে এটি আণবিক স্ক্যাফোল্ড হিসাবে কাজ করে যা মায়োফিব্রিলগুলিতে সরমেরারগুলির সঠিক সমাবেশকে নির্দিষ্ট করে।
গঠন
ভার্ভেটরেটে, টাইটিনের প্রায় 27,000 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ এবং প্রায় 3 এমডিএ (3,000 কেডিএ) এর একটি আণবিক ওজন থাকে। এটি টি 2 এবং টি 2 নামে পরিচিত দুটি পলিপেপটাইড শৃঙ্খলা দ্বারা গঠিত, যার অনুরূপ রাসায়নিক সংমিশ্রণ এবং অনুরূপ অ্যান্টিজেনিক বৈশিষ্ট্য রয়েছে।
ইনভার্টেব্রেটস এর পেশীতে 0.7 থেকে 1.2MDa আণবিক ওজনের মধ্যে "মিনি-টাইটিনস" থাকে। এই গ্রুপ প্রোটিনের মধ্যে সিওনোরহাবডাইটিস এলিগানস থেকে প্রোটিন "টুইচিন" এবং ড্রোসোফিলা জিনে পাওয়া প্রোটিন "প্রজেক্টিন" অন্তর্ভুক্ত রয়েছে।
ভার্টেব্রেট টাইটিন হ'ল একটি মডুলার প্রোটিন যা মূলত ইমিউনোগ্লোবুলিন এবং ফাইব্রোনেক্টিন তৃতীয়-জাতীয় (এফএনআইআইআই-এর মতো) ডোমেনগুলির সমন্বয়ে তৈরি করা হয়। এটির ইলাস্টিক অঞ্চল সমৃদ্ধ প্রলিন, গ্লুটামিক অ্যাসিড, ভালাইন এবং লাইসিনের অবশিষ্টাংশগুলিকে পিইভিকে ডোমেইন হিসাবে পরিচিত এবং এর কারবক্সিল টার্মিনাল প্রান্তে অন্য একটি সেরিন কিনেস ডোমেন সমৃদ্ধ।
প্রতিটি ডোমেন প্রায় 100 টি এমিনো অ্যাসিড দীর্ঘ এবং এটি প্রথম শ্রেণীর টাইটিন (ফাইব্রোনেক্টিন-জাতীয় ডোমেন III) এবং দ্বিতীয় শ্রেণির টাইটিন (ইমিউনোগ্লোবুলিন-জাতীয় ডোমেন) হিসাবে পরিচিত। উভয় ডোমেন অ্যান্টিপ্যারালাল β-শিটগুলির সমন্বয়ে 4 এনএম দীর্ঘ "স্যান্ডউইচ" কাঠামোতে ভাঁজ হয়।
কার্ডিয়াক কানেক্টিন অণুতে 132 ইমিউনোগ্লোবুলিন ডোমেন রিপিট মোটিফ এবং 112 ফাইব্রোনেক্টিন-জাতীয় ডোমেন III রিপিট মোটিফ রয়েছে।
এই প্রোটিনগুলির কোডিং জিন (টিটিএন) হ'ল প্রবেশের "চ্যাম্পিয়ন" যেহেতু এর ভিতরে প্রায় 180 টি রয়েছে।
সাবুনিটের ট্রান্সক্রিপ্টগুলি আলাদাভাবে প্রক্রিয়াজাত করা হয়, বিশেষত ইমিউনোগ্লোবুলিন (আইজি) এবং পিইভিকে-জাতীয় ডোমেনের কোডিং অঞ্চল, যা বিভিন্ন এক্সটেনসিবল বৈশিষ্ট্যযুক্ত আইসফর্মগুলিকে জন্ম দেয়।
বৈশিষ্ট্য
সরমরেসে টাইটিনের কাজটি বিভিন্ন কাঠামোর সাথে সংযুক্তির উপর নির্ভর করে: এর সি-টার্মিনাল প্রান্তটি এম লাইনের সাথে নোঙ্গর করা হয়, যখন প্রতিটি টাইটিনের এন-টার্মিনাল প্রান্তটি জেড লাইনের সাথে নোঙ্গর করা হয়।
নেবুলিন এবং টাইটিন প্রোটিনগুলি "আণবিক শাসক" হিসাবে কাজ করে যা যথাক্রমে ঘন এবং পাতলা তন্তুগুলির দৈর্ঘ্য নিয়ন্ত্রণ করে। উল্লিখিত হিসাবে, টিটিন জেড ডিস্ক থেকে সরোকমের কেন্দ্রে এম লাইন ছাড়িয়ে প্রসারিত করে এবং এর দৈর্ঘ্যকে নিয়ন্ত্রণ করে, পেশী ফাইবারের অত্যধিক প্রসারকে বাধা দেয়।
এটি দেখানো হয়েছে যে টাইটিনের ভাঁজ এবং উদ্ঘাটন পেশী সংকোচনের প্রক্রিয়াটিকে সহায়তা করে, অর্থাত্ এটি যান্ত্রিক কাজটি উত্পন্ন করে যা সরারমের সংক্ষিপ্তকরণ বা প্রসার অর্জন করে; যখন ঘন এবং পাতলা তন্তুগুলি চলাচলের আণবিক মোটর।
টাইটিন সরোক্রেমের কেন্দ্রে পুরু তন্তুগুলির রক্ষণাবেক্ষণে অংশ নেয় এবং এর ফাইবার সরকারের প্রসারিতকালে প্যাসিভ উত্তেজনা তৈরির জন্য দায়ী।
অন্যান্য কাজ
ভিসকোলেস্টিক শক্তি তৈরিতে এর অংশগ্রহণ ছাড়াও, টাইটিনের অন্যান্য কার্য রয়েছে, যার মধ্যে রয়েছে:
- অন্যান্য সরোক্রামিক এবং নন-সারকাম্রিক প্রোটিনের সাথে সংযুক্তির মাধ্যমে মেকানিক-রাসায়নিক সংকেত ইভেন্টগুলিতে অংশীদারিত্ব
সংকোচনের যন্ত্রপাতি দৈর্ঘ্য-নির্ভরশীল সক্রিয়করণ
সরকারীদের ব্যতীত
- অন্যের মধ্যে মেরুদণ্ডের মধ্যে সাইটোস্কেলটনের কাঠামো এবং কার্যক্রমে সহযোগিতা।
কিছু গবেষণায় দেখা গেছে যে মানব কোষ এবং ড্রোসোফিলা ভ্রূণগুলিতে টাইটিনের ক্রোমোসোমাল প্রোটিন হিসাবে আরও একটি কাজ রয়েছে। পরিশোধিত প্রোটিনের স্থিতিস্থাপক বৈশিষ্ট্য ভিট্রোতে একত্রিত জীবিত কোষ এবং ক্রোমোজোম উভয়ের ক্রোমোজোমের স্থিতিস্থাপক বৈশিষ্ট্যের সাথে পুরোপুরি মিলিত হয়।
ক্রোমোজোমের সংকোচনে এই প্রোটিনের অংশগ্রহণ জিনের সাইট-নির্দেশিত মিউটাজেনসিস পরীক্ষাগুলির জন্য ধন্যবাদ প্রমাণিত হয়েছে যা এটিকে এনকোড করে, যার ফলে পেশী এবং ক্রোমোসোমাল উভয় ত্রুটি দেখা দেয়।
ল্যাঞ্জ এট আল 2005 সালে, প্রদর্শিত হয়েছিল যে টাইটিন কিনেজ ডোমেনের পেশী জিনগুলির জটিল অভিব্যক্তি সিস্টেমের সাথে সম্পর্ক রয়েছে, যা এই ডোমেনের রূপান্তর দ্বারা বংশগত পেশী রোগের কারণ হিসাবে প্রমাণিত হয়।
সম্পর্কিত রোগবিদ্যা
কিছু হার্টের অসুখগুলি টাইটিনের স্থিতিস্থাপকতার পরিবর্তনের সাথে জড়িত। এই ধরনের পরিবর্তনগুলি মায়োকার্ডিয়ামের এক্সটেনসিবিলিটি এবং প্যাসিভ ডায়াস্টোলিক দৃff়তা এবং সম্ভবতঃ যান্ত্রিক সংবেদনশীলতাগুলিকে প্রভাবিত করে।
টিটিএন জিনটি মানব রোগের সাথে জড়িত অন্যতম প্রধান জিন হিসাবে চিহ্নিত হয়েছে, তাই কার্ডিয়াক প্রোটিনের বৈশিষ্ট্য এবং কার্যকারিতা সাম্প্রতিক বছরগুলিতে ব্যাপকভাবে অধ্যয়ন করা হয়েছে।
ডাইলেটেড কার্ডিওমায়োপ্যাথি এবং হাইপারট্রফিক কার্ডিওমায়োপ্যাথি টিটিএন জিন সহ বেশ কয়েকটি জিনের পরিবর্তনেরও পণ্য।
তথ্যসূত্র
- দেশপোপ্লোস, এ।, এবং সিলবারগল, এস। (2003)। দেহবিজ্ঞানের রঙিন অ্যাটলাস (5 তম সংস্করণ)। নিউ ইয়র্ক: থিয়েম
- হারমান, ডি, লাম, এল।, টেলর, এম।, ওয়াং, এল।, টেকাকিরিকুল, পি।, ক্রিস্টোডলৌ, ডি,… সিডম্যান, সিই (2012)। টাইটিনের কাটাকাটি কার্ডিওমায়োপ্যাথিকে ডাইলেটেড করে। নিউ ইংল্যান্ড জার্নাল অফ মেডিসিন, 366 (7), 619–628।
- কেলার, টি। (1995)। টাইটিন এবং নেবুলিনের গঠন এবং ফাংশন। জীববিজ্ঞানের বর্তমান মতামত, 7, 32-38।
- ল্যাঞ্জ, এস, ল্যাঞ্জ, এস, জিয়াং, এফ, ইয়াকোভেনকো, এ।, বিহোলা, এ।, হ্যাকম্যান, পি।,… গাউটেল, এম (2005)। টাইটিনের কিনেজ ডোমেন পেশী জিন এক্সপ্রেশন এবং প্রোটিন টার্নওভার নিয়ন্ত্রণ করে। বিজ্ঞান, 1599-1603।
- লিংক, ডাব্লুএ, এবং হামদানি, এন। (2014)। বিশাল ব্যবসা: পুরু এবং পাতলা মাধ্যমে টাইটিন বৈশিষ্ট্য এবং ফাংশন। প্রচলন গবেষণা, 114, 1052-1068।
- মাচাডো, সি।, এবং অ্যান্ড্রু, ডিজে (2000)। ডি-টিটিন: ক্রোমোসোমস এবং পেশীগুলিতে দ্বৈত ভূমিকা সহ একটি জায়ান্ট প্রোটিন। সেল বায়োলজির জার্নাল, 151 (3), 639–651।
- মারুয়ামা, কে। (1997)। পেশী দৈত্য ইলাস্টিক প্রোটিন। FASEB জার্নাল, 11, 341–345 –
- নেলসন, ডিএল, এবং কক্স, এমএম (২০০৯)। বায়োকেমিস্ট্রি লেহনিঞ্জার প্রিন্সিপাল। ওমেগা সংস্করণ (৫ ম সংস্করণ)।
- রিভাস-পার্দো, জে।, এক্কেলস, ই।, পোপা, আই।, কোসুরি, পি।, লিনকে, ডব্লিউ।, এবং ফার্নান্দেজ, জে। (২০১ 2016)। টাইটিন প্রোটিন ভাঁজ দ্বারা কাজ সম্পন্ন পেশী সংকোচনে সহায়তা করে। সেল প্রতিবেদনগুলি, 14, 1339-1347।
- ট্রিনিক, জে। (1994)। টাইটিন এবং নেবুলিন: পেশী প্রোটিন শাসক? বায়োকেমিক্যাল সায়েন্সেসের ট্রেন্ডস, 19, 405–410।
- সখভরেবোভা, এল।, এবং ট্রিনিক, জে। (2003) টাইটিন: সম্পত্তি এবং পারিবারিক সম্পর্ক। প্রকৃতি পর্যালোচনা, 4, 679-6889।
- ওয়াং, কে।, রামিরেজ-মিচেল, আর।, এবং প্যাটার, ডি (1984)। টাইটিন একটি অসাধারণ দীর্ঘ, নমনীয় এবং সরু মায়োফিব্রিলার প্রোটিন। প্রক। নেটল Acad। বিজ্ঞান।, 81, 3685-3689।