Tropomyosin তিন প্রোটিন যে পেশী ও কিছু অমেরুদন্ডী পেশী কোষ মেরুদন্ডী প্রাণীদের বিলেখিত কঙ্কাল পেশী এর কোষের myofibrils মধ্যে পাতলা ফিলামেন্ট অংশ অন্যতম।
এটি মূলত পেশী মায়োফিব্রিলগুলিতে অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সাথে যুক্ত, তবে এমন কিছু প্রতিবেদন রয়েছে যা ইঙ্গিত দেয় যে, যদিও কিছুটা কম পরিমাণে, এটি অ-পেশী কোষ সাইটোস্কেলটন অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের সাথেও যুক্ত হতে পারে।
ট্রপোমাইসিনের পারমাণবিক মডেল (উত্স: স্পিড ~ কমন্সউইকি ধরে নেওয়া (কপিরাইট দাবির উপর ভিত্তি করে) Wik উইকিমিডিয়া কমন্সের মাধ্যমে)
এটি 1946 এবং 1948 এর মধ্যে প্রথমবারের মতো বিচ্ছিন্ন এবং স্ফটিকযুক্ত হয়েছিল, মায়োফিলামেন্টগুলির মধ্যে দুটি প্রচুর পরিমাণে প্রোটিন অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন প্রাপ্ত করার জন্য ব্যবহৃত বছরগুলির অনুরূপ প্রোটোকল ব্যবহার করে।
কঙ্কালের পেশী কোষে, ট্রপোমোসিন গঠিত হয়, ট্রপোনিনের সাথে এক নিয়ন্ত্রক প্রোটিন জুটি যা ক্যালসিয়াম "সেন্সর" হিসাবে কাজ করে, যেহেতু অ্যাক্টিন ফাইবারগুলির সাথে তার প্রতিরোধমূলক সংস্থানটি ক্যালসিয়াম আয়নগুলির সাথে আবদ্ধ হওয়ার পরে বিপরীত হয় যা তারা স্নায়ু সংক্রমণের প্রত্যুত্তর হয়ে কোষে প্রবেশ করে যা সরাসরি সংকোচন হয়।
বৈশিষ্ট্য
কশেরুকা কোষগুলিতে, ট্রপোমোসিন হ'ল পেশী মায়োফিব্রিলগুলিতে পাতলা তন্তুগুলির অংশ হিসাবে অস্তিত্বহীনভাবে পাওয়া যায়, উভয়ই কঙ্কালের পেশী এবং মসৃণ পেশীগুলিতে, যেখানে এটি নিয়ন্ত্রণমূলক কার্য সম্পাদন করে।
বিজ্ঞানীরা ট্রপোমোসিনকে একটি অসমোট্রিক প্রোটিন হিসাবে বর্ণনা করেছেন, তাপের (তাপস্থাপক) বিরুদ্ধে বেশ স্থিতিশীল, যার পলিমারাইজেশন এটি খুঁজে পাওয়া যায় এমন মাঝারিটির আয়নিক ঘনত্বের উপর নির্ভর করে।
এটি তন্তু এবং হেলিকাল প্রোটিনগুলির একটি বৃহত এবং জটিল পরিবারের অন্তর্ভুক্ত যা ইউকারারিওটসের মধ্যে ব্যাপকভাবে বিতরণ করা হয়। মেরুদণ্ডী অঞ্চলে, ট্রপোমোসিনগুলি দুটি বৃহৎ গোষ্ঠীতে শ্রেণিবদ্ধ করা হয়:
- উচ্চ আণবিক ওজন যারা (284-281 মধ্যে অ্যামিনো অ্যাসিড)।
- কম আণবিক ওজন (245-251 এর মধ্যে অ্যামিনো অ্যাসিড)।
সমস্ত আইসফর্মগুলি পৃথকভাবে পরীক্ষা করা হয়, তখন অনেকগুলি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থাকে যা 40 এর একক হয় There এমন দুটি অনুমান রয়েছে যে উভয় প্রোটিনই একটি জটিল গঠনের সময় অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির এই প্রতিটি "ক্লাস্টার" একটি জি-অ্যাক্টিন মনোমের সাথে যোগাযোগ করে। পাতলা তন্তুতে।
স্তন্যপায়ী প্রাণীর মধ্যে কমপক্ষে 20 টি ট্রোপোমায়সিনের বিভিন্ন আইসফর্ম থাকে যা চারটি জিন দ্বারা এনকোড থাকে যা বিকল্প প্রচারকদের দ্বারা প্রকাশ করা হয় এবং যাদের পণ্যগুলি (এমআরএনএ) বিকল্প স্প্লাইসিং ("স্প্লাইকিং") দ্বারা প্রক্রিয়াজাত করা হয়।
এর মধ্যে কয়েকটি আইসফোমের ডিফারেন্সিয়াল এক্সপ্রেশন রয়েছে। অনেকগুলি টিস্যু এবং স্টেজ-নির্দিষ্ট হয়, কারণ কিছু নির্দিষ্ট পেশী টিস্যুতে পাওয়া যায় এবং এটি ক্ষেত্রেও হতে পারে যে তারা কেবলমাত্র বিকাশের একটি নির্দিষ্ট সময়ে প্রকাশিত হয়।
গঠন
ট্রপোমোসিন হ'ল একটি ডাইম্রিক প্রোটিন, দুটি কয়েলযুক্ত আলফা পলিপপটিড হেলিকেলের সমন্বয়ে গঠিত, কমপক্ষে ২৪৪ টি এমিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের একটি আণবিক ওজন 70০ কেডিএর কাছাকাছি এবং ৪০০ এনএম দৈর্ঘ্যের।
যেহেতু একাধিক আইসফোর্ম থাকতে পারে, তাই তাদের কাঠামোটি দুটি অভিন্ন বা দুটি পৃথক অণু দ্বারা গঠিত হতে পারে, সুতরাং যথাক্রমে একটি হোমোডিম্রিক বা হেটেরোডিম্রিক প্রোটিন গঠন করে। এগুলি "শক্তি" এর সাথে পৃথক হয় যা দিয়ে তারা অভিনেত্রী ফিলামেন্টের সাথে আবদ্ধ হয়।
ট্রপোমায়সিন অণু, তন্তুযুক্ত আকারে, "খাঁজ" অঞ্চলে অবস্থিত যেগুলি জি-অ্যাক্টিন পলিমার চেইনের মধ্যে বিদ্যমান যা সূক্ষ্ম তন্তুগুলির এফ-অ্যাক্টিন স্ট্র্যান্ড তৈরি করে। কিছু লেখক উভয় প্রোটিনের মধ্যে "ফর্মের পরিপূরক" হিসাবে তাদের সংযোগকে বর্ণনা করেন।
এই প্রোটিনের ক্রমটি হিপ্টাপেপটিডেস (7 অ্যামিনো অ্যাসিড) পুনরাবৃত্তি করার একটি "স্ট্রিং" হিসাবে ধারণা করা হয়, যার স্বতন্ত্র বৈশিষ্ট্য এবং বৈশিষ্ট্যগুলি দুটি হেলিকেলের স্থিতিশীল প্যাকেজিংকে উত্সাহ দেয় যা এর কাঠামোটি তৈরি করে এবং যার মধ্যে বাইন্ডিং সাইটগুলি গঠিত হয়। অ্যাক্টিনের জন্য
ট্রপোমোসিন এবং অ্যাক্টিন ফাইবারগুলির মধ্যে মিলনটি মূলত বৈদ্যুতিন সংযোগের মাধ্যমে ঘটে।
ট্রপোমোসিনগুলির এন-টার্মিনাল প্রান্তটি বিভিন্ন পেশী আইসোফর্মগুলির মধ্যে অত্যন্ত রক্ষিত। এতোটুকু, প্রথম নয়টি অবশিষ্টাংশের মধ্যে আটটি মানুষ থেকে দ্রোসফিলা (ফলের উড়ে) থেকে অভিন্ন এবং প্রথম 20 এন-টার্মিনালের অবশিষ্টাংশগুলির মধ্যে 18 টি সমস্ত মেরুদণ্ডে সংরক্ষিত।
বৈশিষ্ট্য
ট্রপোমোসিন এবং ট্রোপোনিন যেমন পূর্বে আলোচনা করা হয়েছে, কশেরুকা এবং কিছু অবিচ্ছিন্ন অংশে কঙ্কালের এবং কার্ডিয়াক ফাইবারগুলির পেশী সংকোচনের নিয়মিত জুটি গঠন করে।
ট্রপোনিন হ'ল একটি প্রোটিন কমপ্লেক্স যা তিনটি সাবুনিটের সমন্বয়ে গঠিত, একটি যা ক্যালসিয়ামের সাথে প্রতিক্রিয়া জানায় এবং এর সাথে আবদ্ধ হয়, অন্যটি ট্রপোমোসিনকে বাঁধে এবং অন্যটি অ্যাক্টিন এফ ফিলামেন্টের সাথে আবদ্ধ হয়।
প্রতিটি ট্রোপোমায়সিন অণু ট্রোপোনিন কমপ্লেক্সের সাথে জড়িত যা পূর্বের গতিবিধি নিয়ন্ত্রণ করে।
পেশী শিথিল হয়ে গেলে ট্রপোমোসিন একটি বিশেষ টপোলজিতে থাকে যা ম্যাকোসিন-বন্ডিং সাইটগুলিকে অ্যাক্টিনে বাধা দেয়, সংকোচন প্রতিরোধ করে।
যখন পেশী তন্তুগুলি পর্যাপ্ত পরিমাণে উদ্দীপিত হয়, তখন আন্তঃকোষীয় ক্যালসিয়াম ঘনত্ব বৃদ্ধি পায়, ট্রপোমোসিনের সাথে সম্পর্কিত ট্রোপোনিনে একটি ধারণাগত পরিবর্তন ঘটে।
ট্রোপোনিনে ধারণামূলক পরিবর্তন ট্রপোমোসিনে একটি ধারণামূলক পরিবর্তনকে প্ররোচিত করে, যার ফলে অ্যাক্ট-মায়োসিন বাইন্ডিং সাইটগুলির "রিলিজ" হয় এবং মায়োফিব্রিলের সংকোচন ঘটতে দেয়।
পেশীবিহীন কোষগুলিতে যেখানে এটি পাওয়া যায় সেখানে ট্রপোমোসিন দৃশ্যত কাঠামোগত কার্য সম্পাদন করে বা কোষের রূপবিজ্ঞান এবং গতিশীলতার নিয়ন্ত্রণে।
অ্যালার্জেন হিসাবে ট্রপোমোসিন
ট্রোপোমায়সিন প্রাণীজ উদ্ভিদের খাবারের কারণে সৃষ্ট অ্যালার্জির ক্ষেত্রে সবচেয়ে বেশি পরিমাণে অ্যালার্জেন্সি পেশী প্রোটিন হিসাবে চিহ্নিত হয়েছে।
এটি পেশী এবং অ-পেশী কোষগুলিতে উপস্থিত রয়েছে, উভয়ই মেরুদণ্ড এবং invertebrates। বিভিন্ন গবেষণায় দেখা গেছে যে চিংড়ি, কাঁকড়া এবং গলদা চিংড়ি হিসাবে ক্রাস্টাসিয়ানদের দ্বারা সৃষ্ট অ্যালার্জির প্রতিক্রিয়াগুলি হাইপারস্পেনসিটিভ অ্যালার্জিক রোগীদের সিরামে ইমিউনোগ্লোবুলিনের মাধ্যমে তাদের এপিটোপগুলির "সনাক্তকরণ" এর ফলাফল।
এই প্রোটিনটি ক্রস-রিঅ্যাকটিভ অ্যালার্জেন হিসাবে আচরণ করে বলে মনে করা হয়, যেহেতু চিংড়িতে অ্যালার্জিযুক্ত রোগীরা উদাহরণস্বরূপ, অন্যান্য ক্রাস্টেসিয়ান এবং মলাস্কগুলির সাথেও অ্যালার্জিযুক্ত যাদের একই বৈশিষ্ট্যযুক্ত একটি প্রোটিন রয়েছে।
তথ্যসূত্র
- আয়ুসো, জিআরআর, এবং লেহর, এসবি (1999)। ট্রপোমোসিন: একটি ইনভার্টেবারেট প্যান-অ্যালার্জেন। আন্তর্জাতিক জার্নাল অ্যালার্জি এবং ইমিউনোলজি, 119, 247-258।
- ডোমিংয়েজ, আর। (2011) ট্রপোমোসিন: অ্যাক্টিন ফিলামেন্টের গেটকিপারের দৃষ্টিভঙ্গি প্রকাশিত। বায়োফিজিকাল জার্নাল, 100 (4), 797–798।
- ফারাহ, সি।, এবং রেইনাচ, এফ (1995)। ট্রোপোনিন জটিল এবং পেশী সংকোচন নিয়ন্ত্রণ। এফএএসইবি, 9, 755–767।
- ফিলিপস, জিএন, ফিলারস, জেপি, এবং কোহেন, সি। (1986)। ট্রপোমোসিন স্ফটিক কাঠামো এবং পেশী নিয়ন্ত্রণ। আণবিক জীববিজ্ঞান জার্নাল, 192, 111-1131।
- রস, এম।, এবং পাভলিনা, ডাব্লু। (2006)। কলাস্থান। একটি পাঠ্য এবং অ্যাটলাস যা সংযুক্ত সেল এবং আণবিক জীববিজ্ঞান (5 ম সংস্করণ) সহ। লিপিংকোট উইলিয়ামস ও উইলকিন্স।