আলফা হেলিক্স সহজ মাধ্যমিক কাঠামোই একটি প্রোটিন অনমনীয়তা এবং তার অ্যামিনো অ্যাসিড তলানি মধ্যে বন্ড আবর্তনের স্বাধীনতা অনুযায়ী স্থান গ্রহণ করতে পারেন।
এটি সর্পিল আকার দ্বারা চিহ্নিত করা হয় যেখানে এমিনো অ্যাসিডগুলি সাজানো থাকে, যা মনে হয় এটি একটি কাল্পনিক অনুদৈর্ঘ্য অক্ষের চারপাশে সাজানো থাকে যা এর গোষ্ঠীর বাইরের দিকে আর গ্রুপগুলির সাথে থাকে।
আলফা হেলিক্স কাঠামোর ডায়াগ্রাম (আলেজান্দ্রো পোর্তো, উইকিমিডিয়া কমন্স হয়ে)
আলফা হেলিক্সগুলি ১৯৫১ সালে পলিং এট আল দ্বারা প্রথম বর্ণিত হয়েছিল, যিনি আন্তঃজাতীয় দূরত্ব, বন্ড অ্যাঙ্গেল এবং পেপটাইড এবং অ্যামিনো অ্যাসিডের অন্যান্য স্ট্রাকচারাল পরামিতিগুলির উপর সম্ভাব্য কনফিগারেশনের পূর্বাভাস দেওয়ার জন্য উপলব্ধ ডেটা ব্যবহার করেছিলেন। polypeptides।
আলফা হেলিক্সের বর্ণনাটি পেপটাইড শৃঙ্খলে অবস্থিত সমস্ত সম্ভাব্য কাঠামোর অনুসন্ধান থেকে উদ্ভূত হয়েছিল যা হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা স্থিতিশীল ছিল, যেখানে অবশিষ্টাংশগুলি স্টিচিওমেট্রিকভাবে সমতুল্য ছিল এবং প্রতিটিটির কনফিগারেশন প্ল্যানার ছিল, যেমন থেকে প্রাপ্ত তথ্যের দ্বারা সূচিত হয়েছে আজ পর্যন্ত উপলব্ধ পেপটাইড বন্ডগুলির অনুরণন।
এই গৌণ গঠনটি প্রোটিনগুলির মধ্যে সর্বাধিক সাধারণ এবং এটি দ্রবণীয় প্রোটিন এবং অবিচ্ছেদ্য ঝিল্লি প্রোটিন উভয়ই গ্রহণ করে। 60% এরও বেশি প্রোটিন আলফা হেলিক্স বা বিটা শীট আকারে বিদ্যমান বলে বিশ্বাস করা হচ্ছে।
গঠন
সাধারণভাবে, একটি আলফা হেলিক্সের প্রতিটি ঘুরে গড়ে ৩.6 অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ থাকে, যার দৈর্ঘ্য প্রায় 5.4। হয়। তবে, প্রাথমিক কাঠামোর অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রমটির উপর কঠোর নির্ভরশীলতার সাথে প্রান্ত কোণ এবং দৈর্ঘ্য প্রোটিন থেকে প্রোটিনে পরিবর্তিত হয়।
বেশিরভাগ আলফা হেলিক্সের ডান হাতের মোড় রয়েছে, তবে এটি এখন বাম-হাত ঘুরিয়ে আলফা হেলিক্সযুক্ত প্রোটিনের অস্তিত্ব থাকতে পারে বলে জানা গেছে। এক বা অন্যটির হওয়ার শর্ত হ'ল সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি একই কনফিগারেশনে থাকে (এল বা ডি), যেহেতু তারা স্পিনের দিকনির্দেশনার জন্য দায়ী।
প্রোটিন বিশ্বের জন্য এই গুরুত্বপূর্ণ কাঠামোগত মোটিফগুলির স্থিতিশীলতা হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা দেওয়া হয়। এই বন্ধনগুলি একটি পেপটাইড বন্ডের বৈদ্যুতিন নাইট্রোজেনের সাথে সংযুক্ত হাইড্রোজেন পরমাণুর এবং অ্যামিনো অ্যাসিডের বৈদ্যুতিন কার্বোক্সেলিক অক্সিজেন পরমাণুর মধ্যে N- টার্মিনাল অঞ্চলে নিজের সম্মানের সাথে সংযুক্ত থাকে।
হিলিক্সের প্রতিটি পালা পরবর্তীতে হাইড্রোজেন বন্ধনগুলির সাথে পরবর্তীটিতে যুক্ত হয়, যা অণুর সামগ্রিক স্থিতিশীলতা অর্জনের জন্য প্রয়োজনীয়।
সমস্ত পেপটাইড স্থিতিশীল আলফা হেলিক্স গঠন করতে পারে না। এটি হেলিকেলগুলি গঠনের জন্য শৃঙ্খলে প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডের অভ্যন্তরীণ ক্ষমতা দ্বারা দেওয়া হয় যা তার বিকল্প আর গ্রুপগুলির রাসায়নিক এবং শারীরিক প্রকৃতির সাথে সরাসরি সম্পর্কিত।
উদাহরণস্বরূপ, একটি নির্দিষ্ট পিএইচ-তে, অনেক মেরু অবশিষ্টাংশ একই চার্জ অর্জন করতে পারে, সুতরাং এগুলি ক্রমাগতভাবে একটি হিলিক্সে স্থাপন করা যায় না কারণ তাদের মধ্যে বিকর্ষণটি এতে একটি বিরাট বিকৃতি নির্দেশ করবে।
অ্যামিনো অ্যাসিডের আকার, আকার এবং অবস্থান হেলিকাল স্থিতিশীলতার গুরুত্বপূর্ণ নির্ধারক। আর কিছু না বাড়িয়ে যেমন অ্যাসন, সার্, থার, এবং সিসের কাছাকাছি অবস্থানের নিকটবর্তী অবস্থানগুলি আলফা হেলিক্স কনফিগারেশনে নেতিবাচক প্রভাব ফেলতে পারে।
একইভাবে, প্রদত্ত পেপটাইডের আলফা হেলিকাল বিভাগগুলির হাইড্রোফোবিসিটি এবং হাইড্রোফিলিটিটি এমিনো অ্যাসিডের আর গ্রুপগুলির সনাক্তকরণের উপর একচেটিয়া নির্ভর করে।
অবিচ্ছেদ্য ঝিল্লি প্রোটিনগুলিতে আলফা হেলিক্সগুলি দৃ strong় হাইড্রোফোবিক চরিত্রের অবশিষ্টাংশের সাথে প্রচুর পরিমাণে রয়েছে, যা উপাদান ফসফোলিপিডের অপোলার লেজের মধ্যে বিভাগগুলি সন্নিবেশ এবং কনফিগারেশনের জন্য কঠোরভাবে প্রয়োজনীয়।
অন্যদিকে দ্রবণীয় প্রোটিনগুলি পোলার অবশিষ্টাংশগুলিতে সমৃদ্ধ আলফা হেলিকেলের অধিকারী, যা সাইটোপ্লাজমে বা আন্তঃস্থায়ী স্থানগুলিতে উপস্থিত জলজ মাঝারিটির সাথে আরও ভাল যোগাযোগ স্থাপন করে।
কার্যকরী গুরুত্ব
আলফা হেলিক্স মোটিফগুলির বিভিন্ন ধরণের জৈবিক ক্রিয়া রয়েছে। হেলিকেলের মধ্যে নির্দিষ্ট পারস্পরিক মিথস্ক্রিয়া নিদর্শনগুলি ঝিল্লি প্রোটিন এবং দ্রবণীয় প্রোটিন উভয়ের ফাংশন, সমাবেশ এবং অলিগোমেরাইজেশনে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।
এই ডোমেনগুলি জিনের প্রকাশের নিয়ন্ত্রণের দৃষ্টিকোণ থেকে গুরুত্বপূর্ণ অনেকগুলি প্রতিলিপি উপাদানগুলিতে উপস্থিত রয়েছে। তারা কাঠামোগত প্রাসঙ্গিকতা সহ প্রোটিনগুলিতে এবং ঝিল্লি প্রোটিনগুলিতে উপস্থিত থাকেন যা বিভিন্ন ধরণের পরিবহন এবং / অথবা সিগন্যাল সংক্রমণ ফাংশন রয়েছে।
আলফা হেলিক্স সহ প্রোটিনের কয়েকটি ক্লাসিক উদাহরণ এখানে:
Myosin
মায়োসিন হ'ল একটি অ্যাক্টিন-অ্যাক্টিভেটেড এটিপিজেস যা পেশী সংকোচন এবং বিভিন্ন ধরণের কোষের গতিশীলতার জন্য দায়ী। উভয় পেশী এবং অ পেশীবহুল মায়োসিন দুটি গ্লোবুলার অঞ্চল বা "মাথা" নিয়ে গঠিত যা একটি দীর্ঘ আলফা হেলিকাল "লেজ" দ্বারা যুক্ত।
কোলাজেন
মানবদেহের মোট প্রোটিন সামগ্রীর এক তৃতীয়াংশ কোলাজেন দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয়। এটি বহির্মুখী স্থানের মধ্যে প্রচুর পরিমাণে প্রোটিন এবং এর স্বতন্ত্র বৈশিষ্ট্যটি একটি বাম-হাতের হেলিকাল কনফিগারেশন সহ তিনটি সমান্তরাল স্ট্র্যান্ড সমন্বিত একটি স্ট্রাকচারাল মোটিফ, যা ডেক্সট্রোটোটারি অর্থে ট্রিপল হেলিক্স গঠনে যোগদান করে।
keratin
কেরাটিনস হ'ল একধরণের ফিলামেন্ট-গঠনের প্রোটিন যা মেরুদণ্ডের কিছু এপিথেলিয়াল কোষ দ্বারা উত্পাদিত হয়। এগুলি নখ, চুল, নখর, কচ্ছপের খোলস, শিং এবং পালকের মূল উপাদান। এর ফাইবিলার স্ট্রাকচারের কিছু অংশ আলফা হেলিক্স বিভাগ দ্বারা গঠিত।
কেরাতিন স্ট্রাকচারিং (এমপ্ল্যাটন, উইকিমিডিয়া কমন্স থেকে)
লাল শোণিতকণার রঁজক উপাদান
রক্তে অক্সিজেন হিমোগ্লোবিন দ্বারা বাহিত হয়। এই তেটেরামেরিক প্রোটিনের গ্লোবিন অংশে প্রতিটি 141 টি অবশিষ্টাংশের দুটি অভিন্ন আলফা হেলিকস এবং প্রতিটি 146 টি অবশিষ্টাংশের দুটি বিটা চেইন রয়েছে।
'দস্তা আঙুল' টাইপ প্রোটিন
ইউক্যারিওটিক জীবগুলির দস্তা আঙুলের প্রোটিনগুলির প্রচুর পরিমাণে সম্পদ রয়েছে, যা বিভিন্ন উদ্দেশ্যে কাজ করে: ডিএনএ স্বীকৃতি, আরএনএ প্যাকেজিং, ট্রান্সক্রিপশনাল অ্যাক্টিভেশন, অ্যাওপটোসিস নিয়ন্ত্রণ, প্রোটিন ভাঁজ ইত্যাদি etc. অনেক দস্তা আঙুলের প্রোটিনের তাদের কাঠামোর মূল উপাদান হিসাবে আলফা হেলিকস থাকে এবং যা তাদের ফাংশনের জন্য প্রয়োজনীয়।
তথ্যসূত্র
- অররা, আর।, শ্রীনিবাসন, আর।, এবং রোজ, জিডি (1994)। গ্লাইসিন দ্বারা একটি-আলফা-হেলিক্স সমাপ্তির নিয়ম। বিজ্ঞান, 264 (5162), 1126-1130।
- ব্লেবার, এম।, জাং, এক্স।, এবং ম্যাথিউজ, বি (1993)। অ্যামিনো অ্যাসিড আলফা হেলিক্স প্রবণতার কাঠামোগত ভিত্তি। বিজ্ঞান, 260 (1), 1637-1640।
- ব্রেনান, আরজি, এবং ম্যাথিউস, বিডাব্লু (1989)। হেলিক্স-টার্ন-হিলিক্স ডিএনএ বাইন্ডিং মোটিফ। জৈবিক রসায়ন জার্নাল, 264 (4), 1903-1906।
- আইজেনবার্গ, ডি (2003)। প্রিন্টিন আলফা-হেলিক্স এবং বিটা-শিটের মূল কাঠামোগত বৈশিষ্ট্যগুলির আবিষ্কার। পিএনএস, 100 (20), 11207-11210। হাগিনস, এমএল (1957)। আলফা কেরাতিনের কাঠামো। রসায়ন, 43, 204-209।
- ক্লেমেট, ডব্লিউ।, উইলেনস, আর।, এবং ডুয়েজ, পি। (1960)। মায়োগ্লোবিনের কাঠামো। প্রকৃতি, 185, 422-427।
- লাইট, জেএইচ, লি, বিএম, এবং রাইট, পিই (2001)। দস্তা আঙুলের প্রোটিন: কাঠামোগত এবং কার্যকরী বৈচিত্র্যের জন্য নতুন অন্তর্দৃষ্টি। কাঠামোগত জীববিজ্ঞানের বর্তমান মতামত, 11 (1), 39–46।
- লডিশ, এইচ।, বার্ক, এ। কায়সার, সিএ, ক্রেইগার, এম।, ব্রেস্টচার, এ।, প্লয়েগ, এইচ।,… মার্টিন, কে। (2003)। আণবিক কোষ জীববিজ্ঞান (5 তম সংস্করণ)। ফ্রিম্যান, ডাব্লুএইচ ও সংস্থা
- লুস্কি, এম। (২০০৮) ঝিল্লি স্ট্রাকচারাল জীববিজ্ঞান: বায়োকেমিক্যাল এবং বায়োফিজিকাল ভিত্তি সহ। ক্যামব্রিজ ইউনিভার্সিটি প্রেস. Www.cambridge.org/9780521856553 থেকে প্রাপ্ত
- ম্যাককে, এমজে, আফরোজ, এফ।, কোপ্পে, আরই, এবং গ্রেটহাউস, ডিভি (2018)। হেলিক্স গঠন এবং ঝিল্লি স্থায়িত্ব। বায়োচিমিকা এবং বায়োফিজিকা অ্যাক্টা - বায়োমেমব্রেনস, 1860 (10), 2108–2117।
- নেলসন, ডিএল, এবং কক্স, এমএম (২০০৯)। বায়োকেমিস্ট্রি লেহনিঞ্জার প্রিন্সিপাল। ওমেগা সংস্করণ (৫ ম সংস্করণ)।
- পলিং, এল।, কোরি, আরবি, এবং ব্রান্সন, এইচআর (1951)। প্রোটিনের কাঠামো: পলিপপটিড চেইনের দুটি হাইড্রোজেন-বন্ডেড হেলিকাল কনফিগারেশন। আমেরিকা যুক্তরাষ্ট্রের জাতীয় বিজ্ঞান একাডেমির কার্যক্রম, 37, 205-211।
- পেরুটজ, এমএফ (1978)। হিমোগ্লোবিন কাঠামো এবং শ্বাস প্রশ্বাসের পরিবহন। বৈজ্ঞানিক আমেরিকান, 239 (6), 92–125।
- শোল্টজ, জেএম, এবং বাল্ডউইন, আরএল (1992)। পেপটিডস দ্বারা আলফা-হেলিক্স গঠনের মেকানিজম। বায়োফিজিক্স এবং বায়োমোলিকুলার স্ট্রাকচারের বার্ষিক পর্যালোচনা, 21 (1), 95-1118।
- কাঁধ, এমডি, এবং রেইনস, আরটি (২০০৯)। কোলাজেন কাঠামো এবং স্থায়িত্ব। বায়োকেমিস্ট্রি বার্ষিক পর্যালোচনা, 78 (1), 929-958।
- সুব্রামনিয়ামস, এ।, জোন্স, ডব্লিউ কে, গুলিক, জে, এবং নিউমান্নলি, জে। (1991)। ট্রান্সজেনিক ইঁদুরগুলিতে আলফা-মায়োসিন ভারী চেইন জিনের প্রচারকের টিস্যু-নির্দিষ্ট নিয়ন্ত্রণ। জৈব জৈব রসায়ন, 266 (36), 24613–24620।
- ওয়াং, বি।, ইয়াং, ডাব্লু। ম্যাককিট্রিক, জে।, এবং মায়ার্স, এমএ (২০১ 2016)। কেরাটিন: গঠন, যান্ত্রিক বৈশিষ্ট্য, জৈব জীবগুলির উপস্থিতি এবং জৈবসঞ্চালনে প্রচেষ্টা। পদার্থ বিজ্ঞানে অগ্রগতি। এলসেভিয়ার লি।
- ওয়ারিক, এইচএম, এবং স্পুডিচ, জে আ। (1987)। মায়োসিন কাঠামো এবং কোষের গতিশীলতায় ফাংশন। সেল জীববিজ্ঞানের বার্ষিক পর্যালোচনা, 3, 379–421।
- ঝাং, এসকিউ, কুল্প, ডিডাব্লু, শ্র্রাম, সিএ, ম্র্যাভিক, এম।, সামিশ, আই।, এবং দেগ্রাদো, ডাব্লুএফ (2015)। ঝিল্লি- এবং দ্রবণীয়-প্রোটিন হেলিক্স-হেলিক্স ইন্টারেক্টোম: বিভিন্ন মিথস্ক্রিয়া মাধ্যমে অনুরূপ জ্যামিতি। কাঠামো, 23 (3), 527–541