Catalase (: H2O2 oxidoreductase H2O2) ব্যাপকভাবে প্রকৃতির বিতরণ করা একটি oxidoreductase এনজাইম হয়। এটি বিভিন্ন টিস্যু এবং কোষের ধরণের ক্ষেত্রে অনুঘটক হয়, আণবিক অক্সিজেন এবং জলে হাইড্রোজেন পারক্সাইডের "ব্রেকডাউন" প্রতিক্রিয়া।
এই ধরণের এনজাইমের প্রথম পর্যবেক্ষণ 1810 এর দশকের গোড়ার দিকে হয়েছিল, তবে এটি 1901 সালে ঘটেছিল যে লয়ে উপলব্ধি করেছিল যে ক্যাটালাস কার্যত সমস্ত জীবিত জীব এবং একাধিক বিভিন্ন কোষের মধ্যে উপস্থিত রয়েছে।
এনজাইম ক্যাটালেসের আণবিক কাঠামো (উত্স: উইকিমিডিয়া কমন্সের মাধ্যমে ভসমান)
সেলুলার অখণ্ডতা রক্ষণাবেক্ষণের জন্য এবং হাইড্রোজেন পারক্সাইড বিপাকের প্রধান নিয়ন্ত্রকের জন্য এই এনজাইমটি গুরুত্বপূর্ণ, এটি নিশ্চিত করতে সক্ষম হওয়ার একটি মৌলিক কারণ ছিল যে প্রকৃতিতে নির্দিষ্ট স্তরগুলিতে কাজ করে এমন এনজাইম রয়েছে।
স্তন্যপায়ী প্রাণীরা এবং অন্যান্য জীবের মধ্যে ক্যাটালাস এনজাইম রয়েছে যা হাইড্রোজেন পারক্সাইড ব্যবহার করে বিভিন্ন স্তরগুলির রেডক্স প্রতিক্রিয়ার অনুঘটক করে তোলে per
বেশিরভাগ ইউক্যারিওটসে, ক্যাটালিজ এনজাইমগুলি মূলত "পেরোক্সিসোমস" নামে পরিচিত সাবসুলার অর্গানেলগুলিতে পাওয়া যায় এবং মানুষের মধ্যে এই এনজাইমের ঘাটতি সম্পর্কিত অসংখ্য রোগতাত্ত্বিক অবস্থা রয়েছে।
বৈশিষ্ট্য
ক্যাটালাসের মতো এনজাইমের ক্রিয়াকলাপ বিবেচিত টিস্যুর ধরণের উপর নির্ভর করে যথেষ্ট পরিবর্তিত হতে পারে। স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে উদাহরণস্বরূপ, কিডনি এবং লিভার উভয় ক্ষেত্রেই ক্যাটালাসের ক্রিয়াকলাপ তাত্পর্যপূর্ণ এবং সংযোগকারী টিস্যুগুলির তুলনায় অনেক কম।
সুতরাং, স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে ক্যাটালিজ মূলত সমস্ত টিস্যুর সাথে সম্পর্কিত যা উল্লেখযোগ্য বায়বীয় বিপাক প্রদর্শন করে।
স্তন্যপায়ী প্রাণীরা উভয়ই মাইটোকন্ড্রিয়া এবং পেরক্সিসোমগুলিতে ক্যাটালেস রাখে এবং উভয় বিভাগে তারা অর্গানেলারের ঝিল্লির সাথে যুক্ত এনজাইম থাকে। এরিথ্রোসাইটগুলিতে, বিপরীতে, ক্যাটালাস ক্রিয়াকলাপ একটি দ্রবণীয় এনজাইমের সাথে জড়িত (মনে রাখবেন যে এরিথ্রোসাইটগুলিতে কয়েকটি অভ্যন্তরীণ অর্গানেল থাকে)।
ক্যাটালাস হ'ল একটি এনজাইম যা একটি উচ্চ টার্নওভার নম্বর বা অনুঘটক ধ্রুবক (এটি খুব দ্রুত এবং দক্ষ) এবং এটি যে অনুঘটক হতে পারে তার সাধারণ প্রতিক্রিয়া নিম্নলিখিত:
2H2O2 → 2H2O + O2
হাইড্রোজেন পারক্সাইডের কম ঘনত্বের উপস্থিতিতে, স্তন্যপায়ী প্রাণীর ক্যাটালিজ যেমন অক্সিজেনের মতো আচরণ করে, পরিবর্তে আণবিক অক্সিজেন (ও 2) ব্যবহার করে ইন্ডোল এবং β-ফিনাইলিথিলামাইন, অ্যামিনো অ্যাসিড ট্রিপটোফানের পূর্বসূরীদের অক্সিজাইজ করতে এবং যথাক্রমে একজন নিউরোট্রান্সমিটার।
ক্যাটালেজ ক্রিয়াকলাপের কিছু প্রতিযোগী প্রতিরোধকারী বর্তমানে সুনির্দিষ্টভাবে সোডিয়াম অ্যাসাইড এবং 3-এমিনোট্রিয়াজল হিসাবে পরিচিত। অ্যাজিড, তার অ্যানিয়োনিক আকারে, হেম গ্রুপগুলির সাথে অন্যান্য প্রোটিনগুলির একটি শক্তিশালী প্রতিরোধক এবং এটি বিভিন্ন অবস্থার অধীনে অণুজীবগুলির বর্ধন বা প্রতিরোধের জন্য ব্যবহৃত হয়।
গঠন
মানুষের মধ্যে, ক্যাটালাসকে 34 কেবি জিন দ্বারা এনকোড করা হয় যার 12 টি প্রবেশ এবং 13 এক্সন থাকে এবং একটি 526 এমিনো অ্যাসিড প্রোটিনকে এনকোড করে।
অধ্যয়নরত বেশিরভাগ অনুঘটকটি হ'ল টেটারামেরিক এনজাইমগুলি 240 কেডিএ (প্রতিটি সাবুনিটের জন্য 60 কেডিএ) এর কাছাকাছি একটি আণবিক ওজনযুক্ত এবং প্রতিটি মনোমর একটি সিনথেটিক হেমিন বা ফেরোপ্রোটোপারফায়ারিন গ্রুপের সাথে যুক্ত।
এর কাঠামোটি আলফা হেলিকেলস এবং বিটা-ভাঁজ শীট দ্বারা গঠিত গৌণ কাঠামোর সমন্বয়ে গঠিত চারটি ডোমেন নিয়ে গঠিত, এবং মানুষ এবং বোভাইনগুলির লিভারের এনজাইমে চালিত গবেষণায় দেখা গেছে যে এই প্রোটিনগুলি চারটি এনএডিপিএইচ অণুতে আবদ্ধ।
এই এনএডিপিএইচ অণুগুলি ক্যাটালাসের এনজাইমেটিক ক্রিয়াকলাপের জন্য (হাইড্রোজেন পারক্সাইড থেকে জল এবং অক্সিজেন উত্পাদনের জন্য) প্রয়োজনীয় বলে মনে হয় না, তবে তারা এ এনজাইমের সংবেদনশীলতা হ্রাসের সাথে এর উচ্চ ঘনত্বের সাথে সম্পর্কিত বলে মনে হয় বিষাক্ত স্তর।
মানব অনুঘটনের প্রতিটি সাবুনিটের ডোমেনগুলি হ'ল:
- একটি অ-গ্লোবুলার প্রসারিত এন-টার্মিনাল বাহু, যা কোয়ার্টারি স্ট্রাকচারের স্থিতিশীলতার জন্য কাজ করে
-এটি pa-আটটি অ্যান্টিপ্যারালিয়াল β-ভাঁজ শিটগুলির ব্যারেল, যা হেম গোষ্ঠীতে পার্শ্বীয় বাঁধাইয়ের অবশিষ্টাংশগুলির কিছু অবদান রাখে
-এই "খাম" ডোমেইন যা হেম গ্রুপ সহ এবং শেষ পর্যন্ত, বহিরাগত ডোমেনকে ঘিরে
- আলফা হেলিক্স কাঠামোযুক্ত একটি ডোমেন
এই চারটি ডোমেন সহ চারটি সাবুনিট দীর্ঘস্থায়ী চ্যানেল গঠনের জন্য দায়ী যার আকার এনজাইম দ্বারা হাইড্রোজেন পারক্সাইডের স্বীকৃতি প্রক্রিয়াটির জন্য গুরুত্বপূর্ণ (যা হিস্টিডাইন, অ্যাস্পারাজিন, গ্লুটামিন এবং অ্যাস্পারটিক অ্যাসিডের মতো অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করে) এটা)।
বৈশিষ্ট্য
কিছু লেখকের মতে, ক্যাটালাস দুটি এনজাইমেটিক কার্য সম্পাদন করে:
- জল এবং আণবিক অক্সিজেনে হাইড্রোজেন পারক্সাইডের ক্ষয় (একটি নির্দিষ্ট পেরোক্সিডেজ হিসাবে)।
-হাইড্রোজেন পারক্সাইডের একটি তিল ব্যবহার করে (অ-নির্দিষ্ট পেরোক্সিডেস হিসাবে) মেটানল, ইথানল, অনেকগুলি ফেনোল এবং ফর্মিক অ্যাসিডের মতো প্রোটন দাতাদের অ্যাক্সেশন।
-এরিথ্রোসাইটে, বিপুল পরিমাণ ক্যাটালিজ হাইড্রোজেন পারক্সাইড, অ্যাসকরবিক অ্যাসিড, মিথাইলহাইড্রাজিন এবং অন্যান্যর মতো অক্সিজেনিং এজেন্টদের বিরুদ্ধে হিমোগ্লোবিনের সুরক্ষায় গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে বলে মনে হয়।
এই কোষগুলিতে উপস্থিত এনজাইম হাইড্রোজেন পারক্সাইডের উচ্চ ঘনত্বের বিরুদ্ধে সামান্য ক্যাটালাস ক্রিয়াকলাপ সহ অন্যান্য টিস্যুগুলির প্রতিরক্ষার জন্য দায়ী।
-বাঁজর বিটলের মতো কয়েকটি পোকামাকড় একটি প্রতিরক্ষা ব্যবস্থা হিসাবে ক্যাটালিজ ব্যবহার করে, কারণ তারা হাইড্রোজেন পারক্সাইডকে পচে যায় এবং বাষ্পের আকারে জল এবং অন্যান্য রাসায়নিক যৌগের নির্গমন করতে এই বিক্রিয়ের বায়বীয় অক্সিজেন পণ্য ব্যবহার করে।
- উদ্ভিদে, ক্যাটালাস (পেরোসিসোমেও উপস্থিত) ফোটোরিস্পায়ার পদ্ধতির অন্যতম একটি উপাদান, যার সময় এনজাইম রুবিসকো দ্বারা উত্পাদিত ফসফোগ্লিকোলিট 3-ফসফোগ্লিসারেট উত্পাদনের জন্য ব্যবহৃত হয়।
মানুষের সম্পর্কিত রোগবিজ্ঞান
ক্যাটালেস, হাইড্রোজেন পারক্সাইডের জন্য সাবস্ট্রেটের উত্পাদনের প্রধান উত্সগুলি অক্সিডেস এনজাইম, প্রতিক্রিয়াশীল অক্সিজেন প্রজাতি এবং কিছু টিউমার কোষ দ্বারা অনুঘটকিত প্রতিক্রিয়া।
এই যৌগটি প্রদাহজনক প্রক্রিয়াগুলিতে, আঠালো অণুর প্রকাশে, অ্যাপোপটোসিসে, প্লেটলেট সমষ্টি নিয়ন্ত্রণের ক্ষেত্রে এবং কোষের বিস্তার নিয়ন্ত্রণে জড়িত।
যখন এই এনজাইমের ঘাটতি থাকে, তখন এর স্তরটির উচ্চ ঘনত্ব তৈরি হয়, যা কোষের ঝিল্লিতে ক্ষত সৃষ্টি করে, মাইটোকন্ড্রিয়ায় ইলেক্ট্রন পরিবহনে ত্রুটি সৃষ্টি করে, হোমোসিস্টাইন বিপাক এবং ডিএনএতে।
মানব বিপর্যয়ের জন্য কোডিং জিনে মিউটেশনের সাথে যুক্ত রোগগুলির মধ্যে রয়েছে:
-মেলিটাস ডায়াবেটিস
-ধমণীগত উচ্চরক্তচাপ
-Alzheimer
-ভিটিলিগো এবং অন্যান্য
তথ্যসূত্র
- আগর, এন।, সদরজাদেহ, এস।, হ্যালোওয়ে, পি।, এবং ইটন, জে। (1986)। এরিথ্রোসাইট ক্যাটালেস। একটি সোম্যাটিক অক্সিডেন্ট প্রতিরক্ষা? জে ক্লিন বিনিয়োগ। 77 77, 319–321।
- গথ, এল।, রাস, পি।, এবং পাই, এ। (2004)। ক্যাটালাস এনজাইম মিউটেশন এবং রোগের সাথে তাদের সমিতি। অণু নির্ণয়, 8 (3), 141 3149।
- কিরকম্যান, এইচ।, এবং গায়ানিত, জিএফ (1984)। ক্যাটালেস: এনএডিপিএইচ-এর চারটি শক্তভাবে আবদ্ধ অণুগুলির সাথে একটি টিট্রামিক এনজাইম। Proc। Natl। Acad। বিজ্ঞান, ইউএসএ, 81, 4343-4347।
- কিরকম্যান, এইচএন, এবং গায়তানী, জিএফ (2006)। স্তন্যপায়ী প্রাণবন্ত: নতুন রহস্য সহ একটি ভজনযোগ্য এনজাইম। বায়োকেমিক্যাল সায়েন্সেসের ট্রেন্ডস, 32 (1), 44-50।
- কাঁচা, জেডি (1998)। বায়োকেমিস্ট্রি। বার্লিংটন, ম্যাসাচুসেটস: নীল প্যাটারসন পাবলিশার্স।
- সলোমন, ই।, বার্গ, এল।, এবং মার্টিন, ডি (1999)। জীববিজ্ঞান (5 ম সংস্করণ)। ফিলাডেলফিয়া, পেনসিলভেনিয়া: স্যান্ডার্স কলেজ প্রকাশনা।
- ভেনস্টেইন, বি।, মেলিক-আদমায়ান, ডাব্লু।, বারেনিন, ভি।, ভ্যাগিন, এ। এনজাইম ক্যাটালেসের ত্রিমাত্রিক কাঠামো। প্রকৃতি, 293 (1), 411-412।