প্রোটিনের চতুর্মুখী কাঠামো: বৈশিষ্ট্য - জীববিদ্যা

প্রোটিন কোয়াটারনারি গঠন অ সমযোজী বাহিনী যোগদান তাদের polypeptide subunits প্রতিটি মধ্যে স্থানিক সম্পর্ক সংজ্ঞায়িত করে। পলিমারিক প্রোটিনগুলিতে, তাদের তৈরি করা প্রতিটি পলিপপটিড চেইনকে সাবুনিট বা প্রোটোমার বলা হয়।

প্রোটিনগুলি একটি (মনোমেরিক), দুটি (ডাইম্রিক), বেশ কয়েকটি (অলিগোমেরিক), বা অনেকগুলি প্রোটোমার (পলিমারিক) দিয়ে তৈরি হতে পারে। এই প্রোটোমারগুলির একটি অনুরূপ বা খুব আলাদা আণবিক কাঠামো থাকতে পারে। প্রথম ক্ষেত্রে, এগুলিকে হোমোটাইপিক প্রোটিন এবং দ্বিতীয় ক্ষেত্রে, হিটারোটাইপিক বলা হয়।

একটি প্রসারিত কোষ পারমাণবিক অ্যান্টিজেন প্রোটিনের একটি চতুর্ভুজ কাঠামোর উদাহরণ। নেওয়া এবং সম্পাদনা করেছেন: থমাস শফি।

বৈজ্ঞানিক স্বরলিপিতে বায়োকেমিস্টরা প্রোটিনের প্রোটোমার সংমিশ্রনের বর্ণনা দিতে গ্রীক অক্ষর সাবস্ক্রিপ্ট ব্যবহার করেন। উদাহরণস্বরূপ, একটি তেটেরামেরিক হোমোটিক প্রোটিনকে ₄ ডলার হিসাবে মনোনীত করা হয়, যখন দুটি স্বতন্ত্র ডাইমারের সমন্বয়ে গঠিত একটি তেটেরামেরিক প্রোটিনকে α ₂ β ₂ হিসাবে মনোনীত করা হয় ।

প্রোটিন কাঠামো

প্রোটিনগুলি জটিল অণু যা বিভিন্ন ত্রিমাত্রিক কনফিগারেশন গ্রহণ করে। এই কনফিগারেশনগুলি প্রতিটি প্রোটিনের জন্য স্বতন্ত্র এবং এগুলি খুব নির্দিষ্ট কার্য সম্পাদন করার অনুমতি দেয়। প্রোটিনের কাঠামোগত সংস্থার স্তরগুলি নীচে রয়েছে।

প্রাথমিক কাঠামো

এটি সেই অনুক্রমকে বোঝায় যেখানে পলিপপটিড চেইনে বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি সাজানো হয়। এই ক্রমটি ডিএনএ সিকোয়েন্স দ্বারা দেওয়া হয়েছে যা প্রোটিনকে এনকোড করে।

মাধ্যমিক কাঠামো

বেশিরভাগ প্রোটিন পুরোপুরি অ্যামিনো অ্যাসিডের দীর্ঘ চেইনগুলিতে প্রসারিত হয় না, বরং নিয়মিতভাবে হেলিক্স বা শিটগুলিতে ভাঁজ করা অঞ্চল রয়েছে। এই ভাঁজটিকে বলা হয় মাধ্যমিক কাঠামো।

তৃতীয় স্তর

গৌণ কাঠামোর ভাঁজ অঞ্চলগুলি পরিবর্তে আরও ভাঁজ কাঠামোতে ভাঁজ এবং একত্রিত হতে পারে। এই শেষ ভাঁজটিই প্রোটিনকে ত্রিমাত্রিক আকার দেয়।

চতুর্মুখী কাঠামো

একাধিক সাবুনিট দ্বারা গঠিত প্রোটিনগুলিতে, চতুর্ভুজীয় কাঠামো হ'ল প্রতিটি সাবুনিটের মধ্যে বিদ্যমান স্থানিক সম্পর্কগুলি, যা নন-কোভ্যালেন্ট বন্ধনের সাথে যুক্ত থাকে।

প্রোটিনগুলির প্রাথমিক, মাধ্যমিক, তৃতীয় এবং চতুর্ভুজ কাঠামো, ত্রি-মাত্রিক রূপান্তর। নেওয়া এবং সম্পাদনা করেছেন: আলেজান্দ্রো পোর্তো।

চতুর্মুখী কাঠামোর স্থায়িত্ব

প্রোটিনের ত্রি-মাত্রিক কাঠামো দুর্বল বা অ-সমবায় মিথস্ক্রিয়া দ্বারা স্থিতিশীল। যদিও এই বন্ধনগুলি বা মিথস্ক্রিয়াগুলি স্বাভাবিক কোভ্যালেন্ট বন্ডগুলির তুলনায় অনেক দুর্বল, সেগুলি অসংখ্য এবং তাদের ক্রমবর্ধমান প্রভাব শক্তিশালী। এখানে আমরা বেশ কয়েকটি সাধারণ ইন্টারঅ্যাকশন দেখব।

হাইড্রোফোবিক ইন্টারঅ্যাকশন

কিছু অ্যামিনো অ্যাসিডে হাইড্রোফোবিক সাইড চেইন থাকে। যখন প্রোটিনগুলিতে এই অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, তখন অণুর ভাঁজগুলি প্রান্তগুলির অভ্যন্তরের দিকে এই পাশের শিকলগুলিকে অর্ডার করে এবং তাদের জল থেকে রক্ষা করে। বিভিন্ন পাশের চেইনের প্রকৃতির অর্থ হাইড্রোফোবিক এফেক্টে তারা বিভিন্ন উপায়ে অবদান রাখে।

ভ্যান ডের ওয়ালস ইন্টারঅ্যাকশন

এই ইন্টারঅ্যাকশনগুলি ঘটে থাকে যখন সমবায় বন্ধনের সাথে সংযুক্ত না হয় অণু বা পরমাণুগুলি একে অপরের সাথে খুব বেশি ঘনিষ্ঠ হয় এবং এর ফলে তাদের বহিরাগততম বৈদ্যুতিন কক্ষপথগুলি ওভারল্যাপ হওয়া শুরু করে।

এই সময়ে, এই পরমাণুগুলির মধ্যে একটি বিদ্বেষমূলক শক্তি প্রতিষ্ঠিত হয় যা তাদের নিজ নিজ কেন্দ্রগুলির কাছে আসার সাথে সাথে খুব দ্রুত বৃদ্ধি পায়। এগুলি তথাকথিত 'ভ্যান ডার ওয়েল্স বাহিনী'।

লোড-লোড ইন্টারঅ্যাকশন

এটি ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক মিথস্ক্রিয়া যা একজোড়া চার্জযুক্ত কণার মধ্যে ঘটে। প্রোটিনগুলিতে, প্রোটিনের নেট বৈদ্যুতিক চার্জের কারণে এবং এর মধ্যে থাকা আয়নগুলির পৃথক চার্জের কারণে উভয়ই এই জাতীয় মিথস্ক্রিয়া ঘটে occurs এই জাতীয় মিথস্ক্রিয়াটিকে কখনও কখনও লবণ সেতু বলা হয়।

হাইড্রোজেন বন্ড

একটি হাইড্রোজেন পরমাণু একটি হাইড্রোজেন বন্ড দাতা গ্রুপ এবং একটি বন্ড গ্রহণকারী গ্রুপের অন্তর্ভুক্ত ফ্রি ইলেক্ট্রনগুলির একজোড়া জুড়ে একটি হাইড্রোজেন বন্ড প্রতিষ্ঠিত হয়।

এই ধরণের বন্ধন খুব গুরুত্বপূর্ণ, যেহেতু জল এবং জৈবিক অণুগুলি সহ অনেক অণুগুলির বৈশিষ্ট্যগুলি হাইড্রোজেন বন্ধনের কারণে মূলত। এটি কোভ্যালেন্ট বন্ডের বৈশিষ্ট্য ভাগ করে (ইলেকট্রনগুলি ভাগ করা হয়) এবং অ-কোভ্যালেন্ট ইন্টারঅ্যাকশনগুলির (চার্জ-চার্জ ইন্টারঅ্যাকশন)।

ডিপোল ইন্টারঅ্যাকশন

প্রোটিন সহ অণুগুলিতে, যার নেট চার্জ নেই, তাদের অভ্যন্তরীণ চার্জের একটি অ-ইউনিফর্ম ব্যবস্থা ঘটতে পারে, যার মধ্যে একটি চূড়ান্ত অন্যটির চেয়ে কিছুটা বেশি নেতিবাচক থাকে। এটিই একটি ডিপোল হিসাবে পরিচিত।

অণুর এই ডিপোলার অবস্থা স্থায়ী হতে পারে তবে এটি প্ররোচিতও হতে পারে। ডিপোলগুলি আয়নগুলিতে বা অন্যান্য ডিপোলগুলিতে আকৃষ্ট হতে পারে। যদি ডিপোলগুলি স্থায়ী হয় তবে প্রেরণিত ডিপোলের সাথে মিথস্ক্রিয়াটির চেয়ে অনেক বেশি সুযোগ থাকে।

এই অ-কোভ্যালেন্ট মিথস্ক্রিয়া ছাড়াও কিছু অলিগোমেরিক প্রোটিন তাদের চতুষ্কোণ কাঠামোকে এক ধরণের কোভ্যালেন্ট বন্ড, ডিসালফাইড বন্ধনের মাধ্যমে স্থির করে তোলে। এগুলি বিভিন্ন প্রোটোমার সিস্টাইনগুলির সালফাইড্রিল গ্রুপগুলির মধ্যে প্রতিষ্ঠিত হয়।

ডিসস্লফাইড বন্ধনগুলি প্রোটিনের দ্বিতীয় কাঠামো স্থিতিশীল করতে সহায়তা করে, তবে এই ক্ষেত্রে, তারা একই পলিপেপটিডের (ইনট্রাপোলাইপপটিড ডিসলফাইড বন্ড) মধ্যে সিস্টেস্টিনাইল অবশিষ্টাংশ যুক্ত করে link

প্রোটোমার মধ্যে মিথস্ক্রিয়া

উপরে উল্লিখিত হিসাবে, বেশ কয়েকটি সাবুনিট বা প্রোটোমারের সমন্বয়ে গঠিত প্রোটিনগুলিতে এই সাবুনিটগুলি একই রকম (হোমোটাইপিক) বা ভিন্ন (ভিন্ন ভিন্ন) হতে পারে।

হোমোপিক ইন্টারঅ্যাকশন

প্রোটিন তৈরি করে এমন সাবুনিটগুলি হ'ল অসম্পূর্ণ পলিপেপটাইড চেইন। তবে, হোমোপিক ইন্টারঅ্যাকশনগুলিতে, এই সাবুনিটগুলি বিভিন্ন ধরণের প্রতিসাম্য অর্জন করে বিভিন্ন উপায়ে সংযুক্ত হতে পারে।

প্রতিটি প্রোটুমারের ইন্টারেক্টিভ গ্রুপগুলি সাধারণত বিভিন্ন পজিশনে অবস্থিত, এজন্য এগুলিকে ভিন্ন ভিন্ন ইন্টারঅ্যাকশন বলা হয়। বিভিন্ন সাবুনিটের মধ্যে ভিন্ন ভিন্ন মতবিরোধগুলি মাঝে মধ্যে এমনভাবে ঘটে থাকে যে প্রতিটি সাবুনিট পূর্ববর্তীটির প্রতি সম্মানযুক্তভাবে বাঁকানো হয়, একটি হেলিকাল কাঠামো অর্জন করতে সক্ষম হয়।

অন্যান্য অনুষ্ঠানে ইন্টারঅ্যাকশনগুলি এমনভাবে ঘটে যে সংজ্ঞাগুলি উপ-দলগুলির গোষ্ঠীগুলি প্রতিপাদ্যের এক বা একাধিক অক্ষের চারপাশে সাজানো হয়, যা পয়েন্ট-গ্রুপ প্রতিসাম্য হিসাবে পরিচিত। যখন প্রতিসাম্যের বেশ কয়েকটি অক্ষ থাকে, তখন প্রতিটি সাবুনিট তার প্রতিবেশী 360 n / n (যেখানে এন অক্ষগুলির সংখ্যা উপস্থাপন করে) এর সাথে সম্মান করে ঘোরান।

এইভাবে প্রাপ্ত ধরণের প্রতিসাম্যগুলির মধ্যে রয়েছে, উদাহরণস্বরূপ, হেলিকাল, কিউবিক এবং আইকোসহেড্রাল।

যখন দুটি সাবুনিট বাইনারি অক্ষের মাধ্যমে ইন্টারঅ্যাক্ট করে, প্রতিটি ইউনিট তার অক্ষের চারপাশে অন্যটির প্রতি 180 that ঘোরান ates এই প্রতিসাম্যতা সি ₂ প্রতিসাম্য হিসাবে পরিচিত । এতে, প্রতিটি সাবুনিটের ইন্টারঅ্যাকশন সাইটগুলি অভিন্ন; এই ক্ষেত্রে, আমরা একটি ভিন্ন ভিন্ন ইন্টারঅ্যাকশন কথা বলি না, বরং একটি বিচ্ছিন্ন মিথস্ক্রিয়া সম্পর্কে কথা বলি।

যদি বিপরীতে, ডাইমারের দুটি উপাদানগুলির মধ্যে সংঘটিত ভিন্ন ভিন্ন, তবে একটি অসামান্য ডাইমার পাওয়া যাবে।

হিটারোটাইপিক ইন্টারঅ্যাকশন

প্রোটিনের সাথে যোগাযোগ করে এমন সাবুনিটগুলি সর্বদা একই প্রকৃতির হয় না। প্রোটিনগুলি রয়েছে যা বারো বা আরও বেশি বিভিন্ন সাবুনিট নিয়ে গঠিত।

প্রোটিনের স্থিতিশীলতা বজায় রাখে এমন মিথস্ক্রিয়াগুলি হোমোমিকিক ইন্টারঅ্যাকশনগুলির সমান, তবে সম্পূর্ণ অসমমিত্রিক অণু সাধারণত পাওয়া যায়।

উদাহরণস্বরূপ, হিমোগ্লোবিন একটি টিট্রামার যার দুটি পৃথক জুটি সাবুনিট (α ₂ β ₂) থাকে।

হিমোগ্লোবিনের চতুর্মুখী কাঠামো। নেওয়া এবং সম্পাদনা করেছেন: বেনজাহ-বিএম 27। আলেজান্দ্রো পোর্তো দ্বারা সংশোধিত। ।

তথ্যসূত্র

সি কে ম্যাথিউস, কেই ভ্যান হোল্ডি এবং কেজি অহরেন (2002)। Biochemestry। তৃতীয় সংস্করণ। বেঞ্জামিন / কামিংস পাবলিশিং সংস্থা, ইনক।
আর কে মারে, পি। মেয়েস, ডিসি গ্রানার এবং ভিডাব্লু রডওয়েল (1996)। হার্পারের বায়োকেমিস্ট্রি। অ্যাপলটন ও ল্যাঞ্জ
জেএম বার্গ, জেএল টিমোকজকো এবং এল স্ট্রিয়ার (২০০২)। Biochemestry। 5 ম সংস্করণ। ডব্লিউএইচ ফ্রিম্যান অ্যান্ড কোম্পানি।
জে কুলম্যান এবং কে.এইচ রোহম (2005)। জৈব রসায়নের রঙের অ্যাটলাস। ২ য় সংস্করণ। Thieme।
উ: লেহনঞ্জার (1978)। বায়োকেমিস্ট্রি। এডিকিনিস ওমেগা, এসএ
এল স্ট্রিয়ার (1995)। Biochemestry। ডাব্লুএইচ ফ্রিম্যান অ্যান্ড কোম্পানি, নিউ ইয়র্ক।

প্রোটিনের চতুর্মুখী কাঠামো: বৈশিষ্ট্য - জীববিদ্যা - 2025