প্রোটিনের মাধ্যমিক গঠন নামে polypeptide চেইন কিছু অংশ স্থানীয়ভাবে গুটান সাদৃশ্য সংজ্ঞায়িত করা হয়। এই কাঠামোটিতে বেশ কয়েকটি নিদর্শন রয়েছে যা নিয়মিতভাবে পুনরাবৃত্তি হয়।
প্রোটিন চেইন ভাঁজ করার অনেক উপায় রয়েছে। তবে এর মধ্যে কয়েকটি কয়েকটি খুব স্থিতিশীল। প্রকৃতিতে, প্রোটিনগুলি সর্বাধিক সাধারণ রূপগুলি হ'ল হিলিক্স পাশাপাশি β শীট। এই কাঠামোগুলিকে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলির বন্ধন কোণ ang (পিএসআই), এবং φ (ফাই) দ্বারা বর্ণনা করা যেতে পারে।
প্রোটিনের আলফা হেলিক্সের (গৌণ কাঠামো) বল এবং রডগুলির চিত্র এবং মডেল। নেওয়া এবং সম্পাদনা করেছেন: আলেজান্দ্রো পোর্তো।
অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলির পার্শ্ব শৃঙ্খলার মধ্যে যে মিথস্ক্রিয়াগুলি প্রতিষ্ঠিত হয় সেগুলি প্রোটিনের গৌণ কাঠামোকে স্থিতিশীল বা, বিপরীতভাবে, সহায়তা করতে পারে। বহু তন্তুযুক্ত প্রোটিনের সংবিধানে গৌণ গঠনটি লক্ষ্য করা যায়।
ইতিহাস
গত শতাব্দীর 30 এর দশকে, উইলিয়াম অ্যাটসবারি এক্স-রে নিয়ে কাজ করে দেখতে পেলেন যে চুলের প্রোটিন এবং তুষারপাতের কোয়েলগুলির গঠনগুলিতে নিয়মিত পুনরাবৃত্তি ঘটেছিল।
এই ফলাফলগুলির ভিত্তিতে এবং হাইড্রোজেন বন্ডগুলি পেপটাইড বন্ডগুলির মেরু গোষ্ঠীগুলির ভিত্তিতে, উইলিয়াম পাওলিং এবং সহযোগীদের, যে ফলস্বরূপ প্রোটিনের অধিকারী হতে পারে তা নিয়মিতভাবে নির্ধারণ করে সেই গুরুত্বের জ্ঞানের সাথে।
পলিং এবং তার সহযোগীরা, 50 এর দশকে, বেশ কয়েকটি পোষ্টুলেটস প্রতিষ্ঠা করেছিলেন যা তাদের মধ্যে পলিপপিটাইড শৃঙ্খলে আবদ্ধ হয়ে পূর্ণ হতে হয়েছিল এবং প্রথমত, দুটি পরমাণু তাদের চেয়ে কম দূরত্বে একে অপরের কাছে যেতে পারে না ভ্যান ডার ওয়ালস সম্পর্কিত রেডিও।
তারা এও ইঙ্গিত দিয়েছিল যে চেইনগুলির ভাঁজ স্থির করার জন্য অ-সমাবলিক বন্ধন প্রয়োজন।
এই পোস্টুলেটস এবং পূর্ববর্তী জ্ঞানের উপর ভিত্তি করে এবং অণু মডেলগুলি ব্যবহার করে তারা প্রোটিনগুলির নিয়মিত কিছু রূপান্তর বর্ণনা করতে সক্ষম হয়েছিল, সেগুলি পরে যা প্রকৃতিতে সবচেয়ে ঘন ঘন হিসাবে দেখা গিয়েছিল, যেমন nature হিলিক্স এবং β শীট। ।
Li হেলিক্স
এটি সর্বাধিক সেকেন্ডারি কাঠামো, যেখানে পলিপপটিড চেইনটি কোনও কাল্পনিক অক্ষের চারপাশে ঘূর্ণিত এবং কমপ্যাক্ট আকারে সাজানো হয়। তদ্ব্যতীত, প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডের সাইড চেইনগুলি এই হেলিকাল মেরুদণ্ড থেকে প্রসারিত হয়।
এই ক্ষেত্রে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি এমনভাবে সাজানো হয় যাতে তাদের বন্ড কোণ থাকে ° -45-থেকে -50 ° এবং 60 -60 bond এর bond এই কোণগুলি কার্বনিলেলের ony-কার্বন এবং অক্সিজেনের মধ্যে বন্ধন এবং প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডের নাইট্রোজেন এবং α-কার্বনের মধ্যে যথাক্রমে বন্ধনকে বোঝায়।
তদ্ব্যতীত, বিজ্ঞানীরা নির্ধারণ করেছেন যে turn হেলিক্সের প্রতিটি পরিবর্তনের জন্য ৩.6 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ উপস্থিত রয়েছে এবং প্রোটিনে এই ঘুরিটি সর্বদা dextrorottory থাকে atory সর্বাধিক কাঠামো হওয়া ছাড়াও he-helix α-keratins এর প্রধান রূপ এবং গ্লোবুলার প্রোটিনের প্রায় 25% অ্যামিনো অ্যাসিড এই কাঠামোটি গ্রহণ করে।
Numerous হেলিক্স তার অসংখ্য হাইড্রোজেন বন্ধনের কারণে স্থিতিশীল হয়। সুতরাং, হেলিক্সের প্রতিটি ঘুরে এই ধরণের তিন বা চারটি লিঙ্ক প্রতিষ্ঠিত হয়।
হাইড্রোজেন বন্ধনগুলিতে, পেপটাইড বন্ডের নাইট্রোজেন এবং পরবর্তী চতুর্থ অ্যামিনো অ্যাসিডের কার্বনিল গ্রুপের অক্সিজেন পরমাণু সেই শৃঙ্খলের অ্যামিনো-টার্মিনাল দিকের সাথে যোগাযোগ করে।
বিজ্ঞানীরা দেখিয়েছেন যে এল-বা ডি-অ্যামিনো অ্যাসিড দ্বারা তৈরি পলিপেপটাইড চেইন থেকে একটি he-হিলিক্স তৈরি করা যেতে পারে, তবে শর্ত থাকে যে সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের একই স্টেরিওসোমে্রিক কনফিগারেশন রয়েছে। এছাড়াও, প্রাকৃতিক এল-অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি helic-হেলিক্সগুলি তৈরি করতে পারে যা উভয়কে ডান এবং বাম দিকে ঘুরিয়ে দেয়।
তবে, সমস্ত পলিপ্টিপাইড স্থিতিশীল helic-হেলিক্স তৈরি করতে পারে না, যেহেতু তাদের প্রাথমিক কাঠামোটি তার স্থায়িত্বকে প্রভাবিত করে। কিছু অ্যামিনো অ্যাসিডের আর চেইনগুলি dest হেলিক্সের গঠন রোধ করে কাঠামোকে অস্থিতিশীল করতে পারে।
Β শীট
Β শীট বা β ভাঁজ করা শীটে প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের পূর্ববর্তী অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের সাথে 180 ° ঘূর্ণন থাকে। এইভাবে, ফলাফলটি হ'ল পলিপপটিড চেইনের কঙ্কালটি প্রসারিত এবং একটি জিগজ্যাগ বা অ্যাকর্ডিয়ান আকারে থাকে।
অ্যাকর্ডিয়ন-ভাঁজ পলিপেপটাইড চেইনগুলি একে অপরের সাথে লাগোয়া স্থাপন করা যেতে পারে এবং উভয় শৃঙ্খলের মধ্যে লিনিয়ার হাইড্রোজেন বন্ধন তৈরি করতে পারে।
দুটি সংলগ্ন পলিপপটিড চেইন সমান্তরালভাবে সজ্জিত করা যেতে পারে, অর্থাৎ উভয়ই অ্যামিনো-কার্বক্সিল দিককে কেন্দ্র করে সমান্তরাল sheet-শীট গঠন করে; অথবা এগুলি বিপরীত দিকে অবস্থিত হতে পারে, অ্যান্টিপ্যারালাল β শীটটি তারপরে গঠিত হয়।
সংলগ্ন অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলির সাইড চেইনগুলি চেইন ব্যাকবোন থেকে বিপরীত দিকে প্রসারিত হয়, যার ফলে বিকল্প বিন্যাস ঘটে। কিছু প্রোটিন স্ট্রাকচার β স্ট্রাকচারের এমিনো অ্যাসিড প্রকারকে সীমাবদ্ধ করে।
উদাহরণস্বরূপ, ঘন প্যাকযুক্ত প্রোটিনগুলিতে সংক্ষিপ্ত আর চেইন অ্যামিনো অ্যাসিড যেমন গ্লাইসিন এবং অ্যালানাইন তাদের যোগাযোগের পৃষ্ঠগুলিতে বেশি ঘন ঘন হয়।
প্রোটিনের দ্বিতীয় কাঠামোর β শীট। নেওয়া এবং সম্পাদনা করেছেন: প্রেস্টন মনোর স্কুল + জেএফএল।
গৌণ কাঠামোর অন্যান্য রূপসমূহ
প্রোপেলার 3
এই কাঠামোটি প্রতি ঘুরে প্রতি 3 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ উপস্থাপন করে, li হেলিক্স উপস্থাপিত 3.6 এর পরিবর্তে এবং 10 টি উপাদান দ্বারা গঠিত একটি হাইড্রোজেন বন্ডিং লুপ দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। এই গঠনটি কয়েকটি প্রোটিনে লক্ষ্য করা গেছে, তবে এটি প্রকৃতির খুব সাধারণ বিষয় নয়।
Li হেলিক্স
অন্যদিকে, এই কাঠামোর সর্পিল টার্নে 4.4 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ এবং হাইড্রোজেন বন্ধনের 16 মেম্বারযুক্ত লুপ রয়েছে। যদিও এই কনফিগারেশনটি নির্বিঘ্নে সম্ভব তবে এটি কখনই প্রকৃতিতে দেখা যায়নি।
এর সম্ভাব্য কারণটি এটির ফাঁকা কেন্দ্র হতে পারে, ভ্যান ডার ওয়েলস বাহিনীকে কাজ করার অনুমতি দেওয়ার চেয়ে অনেক বড়, যা কাঠামোটি স্থিতিশীল করতে সহায়তা করে, এবং তবুও জলের অণুগুলি পেরিয়ে যাওয়ার অনুমতি দেওয়া খুব ছোট।
সুপার গৌণ কাঠামো
সুপারসেকেন্ডারি স্ট্রাকচার হ'ল হেলিক্স এবং β-ভাঁজ শীটগুলির গৌণ কাঠামোর সংমিশ্রণ। এই কাঠামোগুলি অনেকগুলি গ্লোবুলার প্রোটিনে ঘটতে পারে। বিভিন্ন সম্ভাব্য সংমিশ্রণ রয়েছে যার প্রত্যেকটির নিজস্ব বৈশিষ্ট্য রয়েছে।
সুপারসেকেন্ডারি স্ট্রাকচারের কয়েকটি উদাহরণ হ'ল: βαβ ইউনিট, যেখানে দুটি সমান্তরাল β শিটগুলি an-helix বিভাগে যুক্ত হয়; αα ইউনিট, দুটি ধারাবাহিক α-হেলিক্স দ্বারা চিহ্নিত কিন্তু তাদের পার্শ্বের শৃঙ্খলার সামঞ্জস্য দ্বারা যুক্ত একটি অ-হেলিকাল বিভাগ দ্বারা পৃথক।
বেশ কয়েকটি ets শিটগুলি নিজেই একটি bar-ব্যারেল কনফিগারেশন দিয়ে ভাঁজ করা যেতে পারে, যখন একটি অ্যান্টিপ্যারালাল β শিটটি নিজেই ভাঁজ করা একটি গ্রীক কী নামে একটি সুপারসেকেন্ডারি কাঠামো গঠন করে।
তথ্যসূত্র
- সি কে ম্যাথিউস, কেই ভ্যান হোল্ডি এবং কেজি অহরেন (2002)। Biochemestry। তৃতীয় সংস্করণ। বেঞ্জামিন / কামিংস পাবলিশিং সংস্থা, ইনক।
- আর। মারে, পি। মেয়েস, ডিসি গ্রানার এবং ভিডাব্লু রডওয়েল (1996)। হার্পারের বায়োকেমিস্ট্রি। অ্যাপলটন ও ল্যাঞ্জ
- জেএম বার্গ, জেএল টিমোকজকো এবং এল স্ট্রিয়ার (২০০২)। Biochemestry। 5 ম সংস্করণ। ডব্লিউএইচ ফ্রিম্যান অ্যান্ড কোম্পানি।
- জে.কুলম্যান এবং কে.এইচ রোহম (2005)। জৈব রসায়নের রঙের অ্যাটলাস। ২ য় সংস্করণ। Thieme।
- উ: লেহনঞ্জার (1978)। বায়োকেমিস্ট্রি। এডিকিনিস ওমেগা, এসএ
- টি। ম্যাককি এবং জেআর ম্যাকি (2003)। বায়োকেমিস্ট্রি: জীবনের আণবিক ভিত্তি। 3 য় সংস্করণ। ম্যাকগ্রা-হাইআইআই কোম্পানীগুলি, ইনক।