প্রোটিনগুলির তৃতীয় স্তর: প্রধান বৈশিষ্ট্য - জীববিদ্যা - 2025

প্রোটিনের তৃতীয় পর্যায়ের গঠন ত্রিমাত্রিক সাদৃশ্য যে polypeptide চেইন অর্জন যখন তারা নিজেদের ফিরে ভাঁজ হয়। এই রূপটি পলিপপটিডের অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলির পার্শ্ব শৃঙ্খলার মধ্যে মিথস্ক্রিয়া দ্বারা প্রকাশিত হয়। পার্শ্ব চেইনগুলি প্রোটিনের ক্ষেত্রে তাদের অবস্থান নির্বিশেষে ইন্টারেক্ট করতে পারে।

যেহেতু এটি আর গ্রুপগুলির মধ্যে মিথস্ক্রিয়াগুলির উপর নির্ভর করে, তৃতীয় স্তরটি চেইনের অ-পুনরাবৃত্তিগত দিকগুলি দেখায়, যেহেতু এই গোষ্ঠীগুলি প্রতিটি এমিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলির জন্য পৃথক। অন্যদিকে, গৌণ কাঠামোটি কারবক্সিল এবং অ্যামিনো গ্রুপগুলির উপর নির্ভর করে, যা সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডে উপস্থিত রয়েছে।

আলফা হেলিক্স এবং বিটা শিটের গৌণ কাঠামো সহ প্রোটিন কিনাস ফসফেটেজের তৃতীয় স্তর। নেওয়া এবং সম্পাদনা করা হয়েছে: এ 2-33। আলেজান্দ্রো পোর্তো দ্বারা সংশোধিত। ।

কিছু লেখক পরামর্শ দিয়েছেন যে তন্তুযুক্ত প্রোটিনগুলির একটি সহজ তৃতীয় স্তর রয়েছে, তবে তবুও, অন্যান্য লেখক উল্লেখ করেছেন যে এই কাঠামোটি গ্লোবুলার প্রোটিনের বৈশিষ্ট্যগত।

তন্তুযুক্ত প্রোটিন

তন্তুযুক্ত প্রোটিনগুলিতে, পলিপেপটাইড চেইনগুলি দীর্ঘ ফিলামেন্ট বা দীর্ঘ শীট আকারে সাজানো হয়; এগুলি সাধারণত একক ধরণের গৌণ কাঠামো দ্বারা গঠিত। এই গৌণ গঠনটি বেশিরভাগ ক্ষেত্রে প্রোটিনের আকৃতি নির্ধারণে তৃতীয় স্তরের চেয়ে বেশি গুরুত্বপূর্ণ।

এর জৈবিক ক্রিয়াটি কাঠামোগত, শক্তি সরবরাহ এবং / অথবা যেখানে তারা পাওয়া যায় সেখানে কাঠামোগত কাঠামোগত স্থিতিস্থাপকতা, এবং তাদের একত্রে রাখার সময়। তারা উপস্থিত প্রচুর পরিমাণে হাইড্রোফোবিক অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের কারণে সমস্ত তন্তুযুক্ত প্রোটিন পানিতে দ্রবণীয়।

এই তন্তুযুক্ত প্রোটিনগুলির মধ্যে ক্যার্যাটিন এবং কোলাজেন রয়েছে। পূর্ববর্তীটি সংযোজক টিস্যুতে এবং চুল, নখ (rat-কেরাটিনস), স্কেল এবং পালক (ke-ক্যার্যাটিনস) এর মতো কাঠামোতে পাওয়া যায়। কোলাজেন, এর অংশ হিসাবে, অন্যদের মধ্যে হাড়, টেন্ডস এবং ত্বকে পাওয়া যায়।

α-Keratins

এই প্রোটিনগুলি তথাকথিত অন্তর্বর্তী ফিলামেন্ট প্রোটিনগুলির একটি অঙ্গ, যা বহু বহুবিধ জীবের সাইটোস্কেলিটনে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। এছাড়াও, এগুলি চুল, নখ, পশম, শিং, খুর এবং প্রাণীর ত্বকের অন্যতম প্রধান প্রোটিন constitu

অণুর কাঠামোটি হেলিক্স। Hy-কেরাটিনের দুটি স্ট্র্যান্ডগুলি তাদের হাইড্রোফোবিক আর গ্রুপগুলি একে অপরের সাথে যোগাযোগের মাধ্যমে সমান্তরালভাবে এবং একে অপরের উপর ক্ষত তৈরি করতে পারে। এইভাবে, বাম ঘূর্ণায়মান একটি সুপারহেলিকাল কাঠামো বা বল তৈরি করা হয়।

Α-কেরাটিনের তৃতীয় স্তরটি সহজ এবং α-helix এর দ্বিতীয় কাঠামোর দ্বারা আধিপত্য রয়েছে। অন্যদিকে, চতুর্ভুজ কাঠামোটিও উপস্থিত, যেহেতু দুটি অণু সুপারহেলিকাল কাঠামোয় অংশ নেয়, যা অ-কোভ্যালেন্ট বন্ধনের মধ্য দিয়ে যোগাযোগ করে।

β-Keratins

প্রাথমিক কাঠামোটি α-কেরাটিনগুলির সাথে সমান, তবে তাদের গৌণ কাঠামোটি β চাদর দ্বারা প্রভাবিত। এগুলি সরীসৃপের আঁশ এবং পাখির পালকের প্রধান উপাদান।

কোলাজেন

এই প্রোটিন কিছু প্রাণীর মোট প্রোটিন ভর 30% এর বেশি প্রতিনিধিত্ব করতে পারে। এটি অন্যান্য টিস্যুর মধ্যে কারটিলেজ, হাড়, টেন্ডস, কর্নিয়া এবং ত্বকে পাওয়া যায়।

কোলাজেনের গৌণ কাঠামোটি অনন্য, প্রতিটি বাঁকের জন্য ৩.৩ অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ সহ বাম-হাতের হেলিক্স দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হচ্ছে। তিন বাম-হাতের হেলিক্স চেইন (α চেইন) একে অপরের চারপাশে মোড়ানো একটি ডান হাতের সুপারকয়েল অণু দেয় যা কিছু লেখক ট্রপোকলজেন বলে।

ট্রপোকোলজেন অণুগুলি একত্রিত হয়ে একটি কোলাজেন ফাইবার তৈরি করে যা একটি উচ্চ শক্তি, ইস্পাতের চেয়ে উচ্চতর এবং উচ্চ-শক্তি তামার সাথে তুলনীয়।

অন্যান্য তন্তুযুক্ত প্রোটিন

অন্যান্য ধরণের তন্তুযুক্ত প্রোটিন হ'ল ফাইব্রোইন এবং ইলাস্টিন। প্রথমটি β শিটগুলি দিয়ে তৈরি, মূলত গ্লাইসিন, অ্যালানাইন এবং সেরিন সমন্বয়ে।

এই অ্যামিনো অ্যাসিডের পাশের চেইনগুলি আকারে ছোট, তাই এগুলি শক্ত করে প্যাক করা যায়। ফলাফলটি এমন একটি ফাইবার যা উভয়ই খুব প্রতিরোধী এবং খুব অল্প বর্ধমান is

ইলাস্টিনে, তার অংশের জন্য, ভালাইন তার প্রধান উপাদান অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে সেরিনকে প্রতিস্থাপন করে। ফাইব্রোইনের বিপরীতে, ইলাস্টিন খুব এক্সটেনসিবল, তাই এর নাম। অণুর সংবিধানে লাইসাইনও কাজ করে যা ক্রসলিংকে অংশ নিতে পারে যা উত্তেজনা বন্ধ হয়ে গেলে ইলাস্টিনকে আবার তার আকার ফিরে পেতে দেয়।

গ্লাবুলার প্রোটিন

তন্তুযুক্ত প্রোটিনগুলির মতো গ্লোবুলার প্রোটিনগুলি দ্রবণীয় এবং সাধারণত বেশ কয়েকটি ধরণের গৌণ কাঠামো থাকে। যাইহোক, এগুলির মধ্যে, নিজের উপর ভাঁজ করার সময় তারা ত্রি-মাত্রিক রূপগুলি অর্জন করে যা আরও গুরুত্বপূর্ণ (তৃতীয় স্তর)।

এই বিশেষ ত্রিমাত্রিক রূপগুলি প্রতিটি প্রোটিনের জন্য নির্দিষ্ট জৈবিক ক্রিয়াকে সম্মান দেয়। এই প্রোটিনগুলির প্রধান কাজ নিয়ন্ত্রক, যেমন এনজাইমগুলির সাথে ঘটে।

গ্লোবুলার প্রোটিনগুলির তৃতীয় স্তরটির বৈশিষ্ট্য

গ্লোবুলার প্রোটিনগুলির তৃতীয় স্তরটির কিছু গুরুত্বপূর্ণ বৈশিষ্ট্য রয়েছে:

- পলিপেপটাইড চেইন ভাঁজ করে প্যাকিংয়ের জন্য গ্লোবুলার প্রোটিনগুলি কমপ্যাক্ট ধন্যবাদ।

- পলিপপটিড চেইনের প্রাথমিক কাঠামোর দূরবর্তী অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলি একে অপরের সাথে ঘনিষ্ঠ হয়, ভাঁজ হওয়ার কারণে একে অপরের সাথে যোগাযোগ করতে সক্ষম হয়।

- বৃহত্তর গ্লোবুলার প্রোটিন (200 টিরও বেশি অ্যামিনো অ্যাসিডের) বেশ কয়েকটি কমপ্যাক্ট বিভাগ থাকতে পারে, একে অপর থেকে পৃথক এবং নির্দিষ্ট ফাংশন সহ, এবং এই বিভাগগুলির প্রত্যেককে একটি ডোমেন বলা হয়। একটি ডোমেনের 50 থেকে 350 এর মধ্যে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থাকতে পারে।

মায়োগ্লোবিনের তৃতীয় স্তর নেওয়া এবং সম্পাদনা করেছেন: থমাস স্প্লেটসটোজার। আলেজান্দ্রো পোর্তো দ্বারা সংশোধিত। ।

গ্লোবুলার প্রোটিন ভাঁজ করার সাধারণ নিয়ম

ইতিমধ্যে চিহ্নিত হিসাবে, প্রোটিনগুলি ভাঁজগুলির নির্দিষ্ট ফর্মগুলি উপস্থাপন করে, যা তাদের নির্দিষ্ট বৈশিষ্ট্যও দেয়। এই ভাঁজটি এলোমেলো নয় এবং উভয়টি প্রাথমিক এবং গৌণ কাঠামো এবং কিছু অ-সমাবলিক মিথস্ক্রিয়া দ্বারা পছন্দসই, এবং ভাঁজটিতে কিছু শারীরিক বিধিনিষেধও রয়েছে, যার জন্য কিছু বিধি তৈরি করা হয়েছে:

- সমস্ত গ্লোবুলার প্রোটিনগুলি বিতরণের নিদর্শনগুলি সংজ্ঞায়িত করেছে, হাইড্রোফোবিক আর গ্রুপগুলি অণুর অভ্যন্তরের দিকে এবং বাইরের স্তরের হাইড্রোফিলিক অবশিষ্টাংশের দিকে নির্দেশিত। এর জন্য মাধ্যমিক কাঠামোর কমপক্ষে দুটি স্তর প্রয়োজন। Β-α-β লুপ এবং α-α ভার্টেক্স এই দুটি স্তর সরবরাহ করতে পারে।

- ets শিটগুলি সাধারণত বাম-হাত ঘূর্ণিত আকারে সাজানো হয়।

- পলিপেপটাইড শৃঙ্খলে, বিভিন্ন গৌণগুলি এক গৌণ কাঠামো থেকে অন্য গৌণে যেমন β বা γ টার্নগুলি হতে পারে, যা চারটি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ বা তারও কম দ্বারা শৃঙ্খলের দিকটিকে বিপরীত করতে পারে।

- গ্লোবুলার প্রোটিনগুলিতে α হেলিকেলস, ​​β শিটস, টার্নস এবং অনিয়মিত কাঠামোগত অংশ রয়েছে।

প্রোটিন বিচ্ছিন্নতা

যদি কোনও প্রোটিন তার নেটিভ (প্রাকৃতিক) ত্রিমাত্রিক কাঠামোটি হারিয়ে ফেলে তবে এটি তার জৈবিক ক্রিয়াকলাপ এবং তার বেশিরভাগ নির্দিষ্ট বৈশিষ্ট্য হারাবে। এই প্রক্রিয়াটি হ্রাসকরণ নামে পরিচিত।

প্রাকৃতিক পরিবেশের পরিস্থিতি পরিবর্তিত হলে উদাহরণস্বরূপ তাপমাত্রা বা পিএইচ পরিবর্তিত হতে পারে at প্রক্রিয়াটি অনেক প্রোটিনে অপরিবর্তনীয়; তবে, স্বাভাবিক পরিবেশের পরিস্থিতি পুনরুদ্ধার করা হলে অন্যরা স্বতঃস্ফূর্তভাবে তাদের প্রাকৃতিক কাঠামো ফিরে পেতে পারে।

তথ্যসূত্র

1. সি কে ম্যাথিউস, কেই ভ্যান হোল্ডি এবং কেজি অহরেন (2002)। Biochemestry। তৃতীয় সংস্করণ। বেঞ্জামিন / কামিংস পাবলিশিং সংস্থা, ইনক।
2. আর। মারে, পি। মেয়েস, ডিসি গ্রানার এবং ভিডাব্লু রডওয়েল (1996)। হার্পারের বায়োকেমিস্ট্রি। অ্যাপলটন ও ল্যাঞ্জ
3. জেএম বার্গ, জেএল টিমোকজকো এবং এল স্ট্রিয়ার (২০০২)। Biochemestry। 5 ম সংস্করণ। ডব্লিউএইচ ফ্রিম্যান অ্যান্ড কোম্পানি।
4. ডাব্লুএম বেকার, এলজে ক্লিনস্মিথ এবং জে হার্ডিন (2006) ওয়ার্ল্ড অফ দ্য সেল। 6th ষ্ঠ সংস্করণ। পিয়ারসন এডুকেশন ইনক।
5. উ: লেহনঞ্জার (1978)। বায়োকেমিস্ট্রি। এডিকিনিস ওমেগা, এসএ
6. টি। ম্যাককি এবং জেআর ম্যাকি (2003)। বায়োকেমিস্ট্রি: জীবনের আণবিক ভিত্তি। তৃতীয় সংস্করণ। ম্যাকগ্রা-হাইআইআই কোম্পানীগুলি, ইনক।