প্রোটিন বিচ্ছিন্নতা: কারণ এবং ফলাফল - জীববিদ্যা - 2025

প্রোটিনের denaturation যেমন তাপমাত্রা, pH এর নির্দিষ্ট রাসায়নিক এজেন্ট হিসাবে বিভিন্ন পরিবেশগত বিষয়গুলির, এর কারণে ত্রিমাত্রিক কাঠামো ক্ষয় নিয়ে গঠিত। কাঠামোর ক্ষতির ফলে সেই প্রোটিনের সাথে জড়িত জৈবিক ক্রিয়া হ্রাস পায়, এটি অন্যের মধ্যে এনজাইমেটিক, কাঠামোগত, ট্রান্সপোর্টার হোন be

প্রোটিনের কাঠামো পরিবর্তনের জন্য অত্যন্ত সংবেদনশীল। একটি একক প্রয়োজনীয় হাইড্রোজেন বন্ডের অস্থিতিশীলতা প্রোটিনকে অস্বীকার করতে পারে। একইভাবে, এমন ইন্টারঅ্যাকশন রয়েছে যা প্রোটিনের কার্য সম্পাদনের জন্য কঠোরভাবে অপরিহার্য নয় এবং যদি অস্থিতিশীল হয় তবে ফাংশনে কোনও প্রভাব ফেলবে না।

প্রোটিনের গঠন

প্রোটিন বিচ্ছিন্নতার প্রক্রিয়াগুলি বুঝতে, আমাদের অবশ্যই জানতে হবে প্রোটিনগুলি কীভাবে সংগঠিত হয়। এই বর্তমান প্রাথমিক, মাধ্যমিক, তৃতীয় এবং চতুর্ভুজ কাঠামো।

প্রাথমিক কাঠামো

এটি অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির ক্রম যা প্রোটিন বলেছে। অ্যামিনো অ্যাসিড হ'ল মৌলিক বিল্ডিং ব্লক যা এই বায়োমোলিকুলগুলি তৈরি করে এবং সেখানে 20 টি বিভিন্ন ধরণের রয়েছে, যার প্রতিটি নির্দিষ্ট শারীরিক এবং রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যযুক্ত। তারা পেপটাইড বন্ডের মাধ্যমে একত্রে লিঙ্কযুক্ত।

মাধ্যমিক কাঠামো

এই কাঠামোর মধ্যে অ্যামিনো অ্যাসিডের এই লিনিয়ার চেইন হাইড্রোজেন বন্ধনের মধ্য দিয়ে ভাঁজ শুরু হয়। দুটি প্রাথমিক গৌণ কাঠামো রয়েছে: li হিলিক্স, সর্পিল আকারের; এবং ভাঁজ শীট β, যখন দুটি লিনিয়ার চেইন সমান্তরালভাবে বিন্যস্ত হয়।

তৃতীয় স্তর

এটিতে অন্যান্য ধরণের বাহিনী জড়িত যা ত্রিমাত্রিক আকারের নির্দিষ্ট ভাঁজগুলির ফলাফল করে।

অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলির আর চেইনগুলি যা প্রোটিনের কাঠামো তৈরি করে তা ডিসফ্লাইড ব্রিজ তৈরি করতে পারে এবং প্রোটিনের হাইড্রোফোবিক অংশগুলি একত্রে ভিতরে প্রবেশ করে, যখন হাইড্রোফিলিকগুলি পানির মুখোমুখি হয়। ভ্যান ডের ওয়েলস বাহিনী বর্ণিত মিথস্ক্রিয়তার জন্য স্ট্যাবিলাইজার হিসাবে কাজ করে।

চতুর্মুখী কাঠামো

এটি প্রোটিন ইউনিটের সমষ্টি নিয়ে গঠিত।

যখন কোনও প্রোটিন অস্বচ্ছল হয়, তখন এটি তার চতুর্মুখী, তৃতীয় এবং গৌণ কাঠামো হারায়, যখন প্রাথমিকটি অক্ষত থাকে। ডিসফ্লাইড বন্ড (তৃতীয় স্তর) সমৃদ্ধ প্রোটিনগুলি হ্রাসকরণের প্রতিরোধের বৃহত্তর প্রতিরোধ সরবরাহ করে।

স্বল্পতা সৃষ্টিকারী কারণগুলি

প্রোটিনের স্থানীয় কাঠামো বজায় রাখার জন্য দায়ী নন-কোভ্যালেন্ট বন্ধনকে অস্থিতিশীল করে তোলে এমন কোনও কারণই এর বিশিষ্টতার কারণ হতে পারে। আমরা উল্লেখ করতে পারি সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ মধ্যে:

pH এর

অত্যন্ত চূড়ান্ত পিএইচ মানগুলিতে, অ্যাসিডিক বা বেসিক, প্রোটিন তার ত্রি-মাত্রিক কনফিগারেশন হারাতে পারে। এইচ ⁺ এবং ওএইচ এর অতিরিক্ত ^- মাঝারি আয়নগুলি প্রোটিনের মিথস্ক্রিয়াকে অস্থিতিশীল করে তোলে।

আয়নিক প্যাটার্নের এই পরিবর্তনটি হ্রাস-বিহীনতার কারণ হয়ে দাঁড়ায়। পিএইচ দ্বারা অবনতি কিছু ক্ষেত্রে বিপরীতমুখী হতে পারে, এবং অন্যদের ক্ষেত্রে অপরিবর্তনীয়।

তাপমাত্রা

তাপমাত্রা হ্রাসকারী তাপমাত্রা বৃদ্ধি সহ ঘটে with গড় পরিবেশগত পরিস্থিতিতে জীবিত প্রাণীদের মধ্যে প্রোটিন 40 ডিগ্রি সেলসিয়াসের বেশি তাপমাত্রায় অস্থিতিশীল হতে শুরু করে স্পষ্টতই, থার্মোফিলিক জীবগুলির প্রোটিনগুলি এই তাপমাত্রার ব্যাপ্তিগুলি সহ্য করতে পারে।

তাপমাত্রা বৃদ্ধি বর্ধিত আণবিক আন্দোলনে অনুবাদ করে যা হাইড্রোজেন বন্ড এবং অন্যান্য নন-কোভ্যালেন্ট বন্ধনগুলিকে প্রভাবিত করে, ফলস্বরূপ কাঠামোর ক্ষতি করে।

যদি আমরা এনজাইমগুলির বিষয়ে কথা বলি তবে তাপমাত্রায় এগুলি বৃদ্ধির ফলে প্রতিক্রিয়া হার কমে যায়।

রাসায়নিক পদার্থ

পোলার পদার্থ - যেমন ইউরিয়া - উচ্চ ঘনত্বের হাইড্রোজেন বন্ধনকে প্রভাবিত করে। এছাড়াও, ননপোলার পদার্থের একই পরিণতি হতে পারে।

ডিটারজেন্টগুলি প্রোটিনের কাঠামোকেও অস্থিতিশীল করতে পারে; তবে এটি আক্রমণাত্মক প্রক্রিয়া নয় এবং এগুলি বেশিরভাগ ক্ষেত্রে বিপরীতমুখী।

এজেন্ট হ্রাস

Merc-মারকাপটোথেনল (HOCH2CH2SH) প্রায়শই পরীক্ষাগারে প্রোটিনকে অস্বীকার করার জন্য ব্যবহৃত হয় এমন একটি রাসায়নিক এজেন্ট। এটি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের মধ্যে ডিসলফাইড সেতু হ্রাস করার জন্য দায়ী। এটি প্রোটিনের তৃতীয় বা চতুর্ভুজ কাঠামোকে অস্থিতিশীল করতে পারে।

অনুরূপ ফাংশনগুলির সাথে আরেকটি হ্রাসকারী এজেন্ট হলেন ডিথিওথ্রেইটল (ডিটিটি)। তদুপরি, অন্যান্য উপাদানগুলি যা প্রোটিনের দেশীয় কাঠামো ক্ষতিতে অবদান রাখে সেগুলি হ'ল উচ্চ ঘনত্ব এবং অতিবেগুনী বিকিরণের ভারী ধাতু।

ফল

যখন অস্বচ্ছলতা দেখা দেয় তখন প্রোটিনের কাজটি হারাতে থাকে। প্রোটিনগুলি তাদের আদি অবস্থায় থাকাকালীন অনুকূলভাবে কাজ করে।

ফাংশন হ্রাস সর্বদা একটি বিচ্ছিন্নতা প্রক্রিয়ার সাথে সম্পর্কিত হয় না। এটি হতে পারে যে প্রোটিনের কাঠামোর একটি সামান্য পরিবর্তন পুরো ত্রিমাত্রিক কাঠামোকে অস্থিতিশীল না করে ফাংশনের ক্ষতি হ্রাস করে।

প্রক্রিয়াটি অপরিবর্তনীয় হতে পারে বা নাও পারে। পরীক্ষাগারে, শর্তগুলি বিপরীত হলে প্রোটিনটি তার প্রাথমিক কনফিগারেশনে ফিরে আসতে পারে।

Renaturation

পুনর্নবীকরণ সম্পর্কে সর্বাধিক বিখ্যাত এবং চূড়ান্ত পরীক্ষা-নিরীক্ষার একটি প্রমাণ রিবোনুক্লেজ এ-তে প্রমাণিত হয়েছিল in

গবেষকরা যখন ইউরিয়া বা merc-মারপাটোয়েথানলের মতো ডেনাচারিং এজেন্ট যুক্ত করেছিলেন তখন প্রোটিনটি হ্রাস পেয়েছিল। যদি এই এজেন্টগুলি অপসারণ করা হয়, প্রোটিনটি তার আদি গঠনে ফিরে আসে এবং 100% দক্ষতার সাথে এটির কার্য সম্পাদন করতে পারে।

এই গবেষণার অন্যতম গুরুত্বপূর্ণ সিদ্ধান্তটি পরীক্ষামূলকভাবে প্রমাণ করা ছিল যে প্রোটিনের ত্রি-মাত্রিক রূপটি তার প্রাথমিক কাঠামো দ্বারা দেওয়া হয়।

কিছু ক্ষেত্রে, ড্যানোটেরেশন প্রক্রিয়া সম্পূর্ণ অপরিবর্তনীয়। উদাহরণস্বরূপ, যখন আমরা একটি ডিম রান্না করি আমরা প্রোটিনগুলিতে তাপ প্রয়োগ করি (মূলটি হল অ্যালবামিন) যা এটি গঠন করে, সাদা একটি ঘন এবং সাদা বর্ণ ধারণ করে। স্বজ্ঞাতভাবে আমরা এই সিদ্ধান্তে পৌঁছাতে পারি, এমনকি যদি আমরা এটি শীতল করি, তবে এটি তার প্রাথমিক আকারে ফিরে আসবে না।

বেশিরভাগ ক্ষেত্রে, বিচ্ছিন্নতা প্রক্রিয়াটি দ্রবণীয়তা হ্রাসের সাথে আসে। এটি সান্দ্রতা হ্রাস করে, প্রসারণের গতি এবং আরও সহজে ক্রিস্টলাইজ করে।

চ্যাপেরোন প্রোটিন

চ্যাপেরোনস বা চের্পোনিন প্রোটিনগুলি অন্যান্য প্রোটিনের অবনতি রোধ করার দায়িত্বে থাকে। এগুলির নির্দিষ্ট ভাঁজ নিশ্চিত করতে প্রোটিনগুলির মধ্যে উপযুক্ত নয় এমন কিছু মিথস্ক্রিয়াও তারা দমন করে।

যখন মাঝারি তাপমাত্রা বৃদ্ধি পায়, তখন এই প্রোটিনগুলি তাদের ঘনত্ব বাড়ায় এবং অন্যান্য প্রোটিনের অবনতি রোধ করতে কাজ করে। এ কারণেই তাদের "হিট শক প্রোটিন" বা এইচএসপি (হিট শক প্রোটিন) বলা হয়।

চ্যাপেরোনিনগুলি খাঁচা বা ব্যারেলের সাথে সাদৃশ্যযুক্ত যা ভিতরে আগ্রহের প্রোটিনকে সুরক্ষা দেয়।

এই প্রোটিনগুলি যা সেলুলার স্ট্রেসের পরিস্থিতিতে প্রতিক্রিয়া জানায় বিভিন্ন জীবিত প্রাণীর মধ্যে রিপোর্ট করা হয়েছে এবং এটি অত্যন্ত সংরক্ষণ করা হয়। চ্যাপেরোনিনগুলির বিভিন্ন শ্রেণি রয়েছে এবং তাদের আণবিক ওজন অনুসারে শ্রেণিবদ্ধ করা হয়।

তথ্যসূত্র

1. ক্যাম্পবেল, এনএ, এবং রিস, জেবি (2007)। জীববিজ্ঞান। পানামেরিকান মেডিকেল এড।
2. ডেভলিন, টিএম (2004) বায়োকেমিস্ট্রি: ক্লিনিকাল অ্যাপ্লিকেশন সহ পাঠ্যপুস্তক। আমি বিপরীত।
3. কুলম্যান, জে।, এবং রোহম, কেএইচ (2005)। বায়োকেমিস্ট্রি: পাঠ্য এবং অ্যাটলাস। পানামেরিকান মেডিকেল এড।
4. মেলো, ভি।, রুইজ, ভিএম, এবং কুয়ামতজি, ও (2007)। বিপাকীয় প্রক্রিয়াগুলির বায়োকেমিস্ট্রি। Reverte।
5. পাচেকো, ডি, এবং লিয়াল, ডিপি (2004)। মেডিকেল বায়োকেমিস্ট্রি। সম্পাদকীয় লিমুসা।
6. পেনা, এ।, অ্যারোইও, এ।, গেমেজ, এ।, এবং তাপিয়া, আর। (1988)। বায়োকেমিস্ট্রি। সম্পাদকীয় লিমুসা।
7. সদাভা, ডি, ও পার্ভেস, ডাব্লুএইচ (২০০৯)। জীবন: জীববিজ্ঞান বিজ্ঞান। পানামেরিকান মেডিকেল এড।
8. টরটোরা, জিজে, ফানকে, বিআর, এবং কেস, সিএল (2007)। মাইক্রোবায়োলজির ভূমিকা। পানামেরিকান মেডিকেল এড।
9. ভয়েট, ডি, ভোয়েট, জেজি, এবং প্র্যাট, সিডাব্লু (2007)। বায়োকেমিস্ট্রি এর মৌলিক বিষয়। পানামেরিকান মেডিকেল এড।