ডাইস্ট্রোফিন: বৈশিষ্ট্য, গঠন এবং ফাংশন - জীববিদ্যা - 2025

Dystrophin একটি প্রোটিন যষ্টি আকৃতির বা কঙ্কাল কোষ পর্দার সঙ্গে যুক্ত যষ্টি হয়, মসৃণ এবং কার্ডিয়াক পেশী, স্নায়ু কোষের এছাড়াও মানব দেহের বর্তমান ও অন্যান্য অঙ্গ।

এটি অন্যান্য সাইটোস্কেলিটাল প্রোটিনের মতোই কাজ করে এবং এটি প্রাথমিকভাবে পেশী ফাইবার ঝিল্লি স্থায়িত্ব এবং বহির্মুখী বেসমেন্ট ঝিল্লিকে অন্তঃকোষীয় সাইটোস্কেলিটনের সাথে আবদ্ধ করার কাজ করে বলে মনে করা হয়।

ডাইস্ট্রোফিনের আণবিক কাঠামো (উত্স: নরউড, এফএল, সুদারল্যান্ড-স্মিথ, এজে, কিপ, এনএইচ, কেন্দ্রিক-জোনস, জ।; ভিজ্যুয়ালাইজেশন লেখক: ব্যবহারকারী: উইকিমিডিয়া কমন্সের মাধ্যমে অ্যাস্ট্রোজান)

এটি এক্স ক্রোমোজোমে এনকোড করা হয়েছে, মানুষের জন্য বর্ণিত বৃহত্তম জিনগুলির মধ্যে একটিতে, যাদের কিছু মিউটেশনগুলি যৌন ক্রোমোসোমের সাথে সংযুক্ত প্যাথলজিতে জড়িত রয়েছে, যেমন ডুচেন পেশীবহুল ডিসস্ট্রোফির (ডিএমডি)।

এই প্যাথলজিটি বিশ্বের দ্বিতীয় সাধারণ উত্তরাধিকারসূত্রে প্রাপ্ত ব্যাধি। এটি প্রতি 3500 জন পুরুষের মধ্যে একজনকে প্রভাবিত করে এবং ত্বকযুক্ত পেশীগুলির অপচয় হিসাবে 3 থেকে 5 বছরের মধ্যে স্পষ্ট হয়ে ওঠে যা আয়ু কমিয়ে 20 বছরের বেশি করতে পারে।

ডাইস্ট্রোফিন জিনটি 1986 সালে প্রথমবারের জন্য পৃথক হয়ে যায় এবং অবস্থানগত ক্লোনিং ব্যবহার করে চিহ্নিত করা হয়েছিল যা এই সময়ের আণবিক জেনেটিক্সের জন্য একটি দুর্দান্ত অগ্রগতির প্রতিনিধিত্ব করেছিল।

বৈশিষ্ট্য

ডাইস্ট্রোফিন একটি অত্যন্ত বিচিত্র প্রোটিন যা পেশী কোষের প্লাজমা ঝিল্লির (সারকোলেমা) সাথে এবং বিভিন্ন শরীরের সিস্টেমে অন্যান্য কোষগুলির সাথে সম্পর্কিত of

এর বৈচিত্রটি সেই প্রক্রিয়াগুলির কারণে যা জিনের সাথে তার কোডের কোডটি সংযুক্ত করে, যা মানুষের জন্য বর্ণিত বৃহত্তম জিনগুলির মধ্যে একটি। এর কারণ এটিতে প্রায় 2.5 মিলিয়ন বেস জোড়া রয়েছে, যা জিনোমের প্রায় 0.1% উপস্থাপন করে।

এই জিনটি মূলত কঙ্কাল এবং কার্ডিয়াক পেশী কোষগুলিতে এবং মস্তিষ্কেও প্রকাশিত হয় যদিও অনেক কম পরিমাণে। এটি প্রায় 99% ইন্ট্রন দ্বারা গঠিত এবং কোডিং অঞ্চলটি কেবলমাত্র 86 বহিরাগত দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয়।

এই প্রোটিনের তিনটি পৃথক আইফর্মগুলি স্বীকৃত যা তিনটি পৃথক প্রবর্তকের কাছ থেকে লিখিত লিখিত বার্তাগুলির অনুবাদ থেকে আসে: একটি যা কেবল কর্টিকাল এবং হিপ্পোক্যাম্পাল নিউরনে পাওয়া যায়, অন্যটি পুরকিনজে কোষে (মস্তিষ্কেও), এবং পেশী কোষে শেষ (কঙ্কাল এবং কার্ডিয়াক)।

গঠন

যেহেতু ডাইস্ট্রোফিন জিনটি বিভিন্ন অভ্যন্তরীণ প্রচারকারীদের "পঠন" হতে পারে, তাই এই প্রোটিনের বিভিন্ন আইসফর্মগুলি অবশ্যই বিভিন্ন আকারের। এর ভিত্তিতে, "পূর্ণ" এবং "সংক্ষিপ্ত" আইসফর্মগুলির কাঠামো নীচে বর্ণিত হয়েছে।

"পুরো" বা "সম্পূর্ণ" আইসফর্মগুলি

ডাইস্ট্রোফিনের "পুরো" আইসফর্মগুলি রড-আকৃতির প্রোটিন যা চারটি প্রয়োজনীয় ডোমেন (এন-টার্মিনাল, কেন্দ্রীয় ডোমেন, সিস্টাইন-সমৃদ্ধ ডোমেন এবং সি-টার্মিনাল ডোমেন) ধারণ করে যা একসাথে 420 কেডিএর ওজনের এবং মোটামুটি 3,685 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ।

এন-টার্মিনাল ডোমেন α-actinin (একটি অ্যাক্টিন-বাঁধাই প্রোটিন) এর অনুরূপ এবং আইসোফর্মের উপর নির্ভর করে 232 এবং 240 অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে থাকতে পারে। কোর বা রড ডোমেনটি 25 স্পেকট্রিন-জাতীয় ট্রিপল হেলিকাল পুনরাবৃত্তি দ্বারা গঠিত এবং প্রায় 3000 অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ রয়েছে।

সিস্ট্রিন পুনরাবৃত্তি সমৃদ্ধ একটি ডোমেন দ্বারা গঠিত কেন্দ্রীয় ডোমেনের সি-টার্মিনাল অঞ্চলটিতে প্রায় ২৮০ টি অবশিষ্টাংশ রয়েছে এবং ক্যালমডুলিন, α-অ্যাক্টিনিন এবং β প্রোটিনে উপস্থিত ক্যালসিয়াম-বাঁধাই মোটিফের সাথে খুব মিল রয়েছে -spectrine। প্রোটিনের সি-টার্মিনাল ডোমেনটি 420 অ্যামিনো অ্যাসিড দিয়ে তৈরি।

"সংক্ষিপ্ত" আইসফর্মস

যেহেতু ডাইস্ট্রোফিন জিনের কমপক্ষে চারটি অভ্যন্তরীণ প্রচারক রয়েছে তাই বিভিন্ন দৈর্ঘ্যের প্রোটিন থাকতে পারে যা তাদের কোনও ডোমেনের অভাবে একে অপরের থেকে পৃথক।

অভ্যন্তরীণ প্রচারকদের প্রত্যেকেরই একটি অনন্য প্রথম এক্সোন থাকে যা 30, 45, 56 এবং 63 এ বিভক্ত হয়, 260 কেডিএ (ডিপি 260), 140 কেডিএ (ডিপি 140), 116 কেডিএ (ডিপি 116) এবং 71 কেডিএ (ডিপি 71) উত্পাদন করে), যা শরীরের বিভিন্ন অঞ্চলে প্রকাশিত হয়।

Dp260 রেটিনাতে প্রকাশিত হয় এবং "পূর্ণ" মস্তিষ্ক এবং পেশী ফর্মের সাথে সহাবস্থান করে। Dp140 মস্তিষ্ক, রেটিনা এবং কিডনিতে পাওয়া যায়, তবে Dp116 প্রাপ্তবয়স্ক পেরিফেরিয়াল স্নায়ুতে পাওয়া যায় এবং বেশিরভাগ পেশীবিহীন টিস্যুতে Dp71 পাওয়া যায়।

বৈশিষ্ট্য

বিভিন্ন লেখকের মতে, ডাইস্ট্রোফিনের বিভিন্ন ফাংশন রয়েছে যা কেবল সাইটোস্কেলটনের প্রোটিন হিসাবে তার অংশগ্রহণকে বোঝায় না।

ঝিল্লি স্থায়িত্ব

ডাইস্ট্রোফিনের প্রধান কাজটি স্নায়ু এবং পেশী কোষের ঝিল্লি সম্পর্কিত অণু হিসাবে অন্তত ছয়টি পৃথক অবিচ্ছেদ্য ঝিল্লি প্রোটিনের সাথে যোগাযোগ করা, যার সাথে এটি ডাইস্ট্রোফিন-গ্লাইকোপ্রোটিন কমপ্লেক্স গঠনের সাথে আবদ্ধ হয়।

এই জটিল গঠনের ফলে পেশী কোষ বা সারকোলেমা ঝিল্লির মধ্য দিয়ে একটি "ব্রিজ" উত্পন্ন হয় এবং বহির্মুখী ম্যাট্রিক্সের বেসাল লামিনাকে অভ্যন্তরীণ সাইটোস্কেলিটনের সাথে সংযুক্ত করে।

ডাইস্ট্রোফিন-গ্লাইকোপ্রোটিন জটিল ঝিল্লির স্থিতিশীলতায় এবং পেশীর তন্তুগুলির সুরক্ষায় নেক্রোসিসের বিরুদ্ধে বা দীর্ঘ সময় ধরে সংকোচনের দ্বারা সৃষ্ট ক্ষতির ফলে, যা বিপরীত জিনেটিক্সের মাধ্যমে প্রদর্শিত হয়েছে।

এই "স্থিতিশীলতা" প্রায়শই অনুরূপ হিসাবে দেখা যায় যা স্পেকট্রিন হিসাবে পরিচিত একটি অনুরূপ প্রোটিন সংকীর্ণ কৈশিকের মধ্য দিয়ে যাওয়ার সময় রক্তে রক্ত ​​সঞ্চালিত রক্ত ​​রক্তকণিকার মতো কোষ সরবরাহ করে।

সংকেত ট্রান্সডাকশন

ডাইস্ট্রোফিন বা তার পরিবর্তে প্রোটিন কমপ্লেক্সটি এটি ঝিল্লিতে গ্লাইকোপ্রোটিনের সাহায্যে গঠন করে, কেবল কাঠামোগত কাজই করে না, তবে এটিও চিহ্নিত করা হয়েছে যে এটি কোষ সংকেত এবং যোগাযোগের কিছু কার্য থাকতে পারে।

এর অবস্থানটি সুপারিশ করে যে এটি প্লাজমা ঝিল্লির মধ্য দিয়ে এক্সটিন ফিলামেন্টস থেকে এক্সটিন ফিলামেন্টস থেকে প্লাজমা ঝিল্লির মাধ্যমে এক্সট্রা সেলুলার ম্যাট্রিক্সে সংক্রমণে অংশ নিতে পারে, কারণ এটি শারীরিকভাবে এই তন্তুগুলির সাথে এবং বহির্মুখী স্থানের সাথে সংযুক্ত থাকে।

ডাইস্ট্রোফিন জিনের জন্য মিউট্যান্টদের সাথে পরিচালিত কিছু গবেষণা থেকে সিগন্যাল ট্রান্সডাকশনের অন্যান্য ক্রিয়াকলাপের প্রমাণ প্রকাশিত হয়েছে, যেখানে প্রোগ্রামিং কোষের মৃত্যু বা কোষের প্রতিরক্ষা সম্পর্কিত যে সংকেত ক্যাসকেডগুলিতে করণীয় রয়েছে তা পরিলক্ষিত হয়।

তথ্যসূত্র

1. আহন, এ।, এবং কঙ্কেল, এল। (1993)। ডাইস্ট্রোফিনের কাঠামোগত এবং কার্যকরী বৈচিত্র্য। প্রকৃতি জেনেটিক্স, 3, 283-291।
2. দুদেক, আরডাব্লু (1950)। উচ্চ ফলন হিস্টোলজি (২ য় সংস্করণ)। ফিলাডেলফিয়া, পেনসিলভেনিয়া: লিপ্পিনকোট উইলিয়ামস ও উইলকিন্স।
3. এরভস্তি, জে।, এবং ক্যাম্পবেল, কে। (1993)। ডাইস্ট্রোফিন এবং ঝিল্লি কঙ্কাল। সেল জীববিদ্যায় বর্তমান মতামত, 5, 85-87।
4. হফম্যান, ইপি, ব্রাউন, আরএইচ, এবং কঙ্কেল, এলএম (1987)। ডাইস্ট্রোফিন: ডুচেন পেশীবহুল ডাইস্ট্রোফি লোকেসের প্রোটিন পণ্য। সেল, 51, 919-928।
5. কোয়েনিগ, এম।, মোনাকো, এ।, এবং কঙ্কেল, এল। (1988)। দ্যস্ট্রোফিন প্রোটিনের সম্পূর্ণ সিকোয়েন্স রড-আকারের সাইটোস্কেলিটাল পূর্বাভাস a। সেল, 53, 219-228।
6. লে, ই।, ওয়ান্ডার, এসজে, এবং হুবার্ট, জে (2010)। বায়োচিমিকা এবং বায়োফিজিকা অ্যাক্টা ডাইস্ট্রোফিন: এর অংশগুলির যোগফলের চেয়ে বেশি। বায়োচিমিকা এবং বায়োফিজিকা অ্যাক্টা, 1804 (9), 1713–1722।
7. লাভ, ডি, বাইথ, বি।, টিনসলে, জে।, ব্লেক, ডি, এবং ডেভিস, কে। (1993)। ডাইস্ট্রোফিন এবং ডাইস্ট্রোফিন-সম্পর্কিত প্রোটিন: প্রোটিন এবং আরএনএ সমীক্ষার একটি পর্যালোচনা। Neuromusc। Disord।, 3 (1), 5-25।
8. মুনটোনি, এফ।, তোরেলি, এস।, এবং ফেরিলিনী, এ (2003)। ডাইস্ট্রোফিন এবং মিউটেশন: একটি জিন, বেশ কয়েকটি প্রোটিন, একাধিক ফিনোটাইপস। ল্যানসেট নিউরোলজি, 2, 731-740।
9. পাস্টারনাক, সি।, ওয়াং, এস, এবং এলসন, ইএল (1995)। পেশী কোষে ডাইস্ট্রোফিনের যান্ত্রিক ফাংশন। সেল জীববিজ্ঞান জার্নাল, 128 (3), 355-361।
10. সাদোলেট-পুকিও, এইচএম, এবং কুনকেল, এলএম (1996)। ডাইস্ট্রোফিন এবং এর এলসোফর্মস। মস্তিষ্কের প্যাথলজি, 6, 25-35।